2生物化学习题(答案)

1蛋白质化学一、名词解释1、氨基酸的等电点(pI)：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。2、a-螺旋：多肽链沿长轴方向通过氢键向上盘曲所形成的右手螺旋结构称为α-螺旋。3、b-折叠：两段以上折叠成锯齿状的多肽链通过氢键相连而并行成较伸层的片状结构。4、分子病：由于基因突变导致蛋白质一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病。5、电泳：蛋白质在溶液中解离成带电颗粒，在电场中可以向电荷相反的电极移动，这种现象称为电泳。6、变构效应：又称变构效应，是指寡聚蛋白与配基结合，改变蛋白质构象，导致蛋白质生物活性改变的现象.7、盐析：在蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐，可有效地破坏蛋白质颗粒的水化层。同时又中和了蛋白质表面的电荷，从而使蛋白质颗粒集聚而生成沉淀，这种现象称为盐析（saltingout）。8、分段盐析：不同蛋白质析出时需要的盐浓度不同，调节盐浓度以使混合蛋白质溶液中的几种蛋白质分段析出，这种方法称为分段盐析。9、盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。二、填空1、不同蛋白质的含（N）量颇为相近，平均含量为（16）%。2、在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的（羧基）与另一个氨基酸α碳原子上的（氨基）脱去一分子水形成的键叫（肽键），它是蛋白质分子中的基本结构键。3、蛋白质颗粒表面的（水化层）和（电荷）是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。4、赖氨酸带三个可解离基团,它们Pk分别为2.18,8.95,10.53,其等电点为（9.74）。<碱性氨基酸；PI=>5、氨基酸的结构通式为（）。6、组成蛋白质分子的碱性氨基酸有（赖氨酸）、（精氨酸）和（组氨酸）。酸性氨基酸有（天冬氨酸）和（谷氨酸）。7、氨基酸在等电点时，主要以（兼性或偶极）离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以（阴）离子形式存在，在pH2、构型的改变必须有旧的共价健的破坏和新的共价键的形成，而构象的改变则不发生此变化。＋3、生物体内只有蛋白质才含有氨基酸。－4、所有的蛋白质都具有一、二、三、四级结构。－5、镰刀型红细胞贫血病是一种先天遗传性的分子病，其病因是由于正常血红蛋白分子中的一个谷氨酸残基被缬氨酸残基所置换。＋6、在蛋白质分子中，只有一种连接氨基酸残基的共价键，即肽键。－<二硫键等>7、天然氨基酸都有一个不对称α-碳原子。－<除甘氨酸>8、蛋白质的变性是其立体结构的破坏，因此常涉及肽键的断裂。－9、一个化合物如能和茚三酮反应生成紫色，说明这化合物是氨基酸、肽或蛋白质。－<茚三酮还能和氨以及其他氨基化合物反应生成紫色>10、双缩脲反应是肽和蛋白质特有的反应，所以二肽也有双缩脲反应。－11、大多数蛋白质的主要带电基团是由它N-末端的氨基和C-末端的羧基组成。－12、蛋白质的亚基(或称亚单位)和肽链是同义的。－<亚基是肽链，但肽链不一定是亚基>13、血红蛋白与肌红蛋白均为氧载体，前者是一个典型的别构(或变构)蛋白，因而与氧结合过程中呈现协同效应，而后者却不是。＋14、等电点不是蛋白质的特征参数。＋<不含任何盐的纯水中的等离子点>15、溶液的pH可以影响氨基酸的等电点。－<等电点是氨基酸所带净电荷为零时溶液的pH值，溶液pH并不影响>16、蛋白质分子的亚基与结构域是同义词。－ <亚基：是指一条多肽链或以共价键连接在一起的几条多肽链组成的蛋白质分子的最小共价结构单位结构域：是指较大的球状蛋白质分子中，多肽链往往形成几个紧密的球状构象，彼此分开，以松散的肽链相连，此球状构象就是结构域。>五、问答题1、什么是构型和构象？它们有何区别？构型（configuration）：一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。　构象（conformation）：指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。2、简述蛋白质的a-螺旋和b-折叠。答：a-螺旋：当某一段肽链中所有的Cα的扭角分别相等时，则这一段肽链的主链就会围绕一个中心轴形成规则的螺旋构象。每一圈含有3.6个氨基酸残基，沿螺旋轴方向上升0.54nm。相邻的螺圈之间形成链内氢键。b-折叠：一种肽链相当伸展的结构，由两条或多条多肽链侧向聚集，通过相邻肽链主链上的N-H与C＝O之间有规则的氢键，形成的。分为平行式和反平行式。3、维系蛋白质结构的化学键有哪些？它们分别在哪一级结构中起作用？答：1、维系蛋白质结构的化学键有哪些？它们分别在哪一级结构中起作用？（6分）稳定蛋白质三维结构的作用力主要是一些所谓弱的相互作用或称非共价键或次级键，包括氢键、范德华力、疏水作用和盐键（离子键），此外还有共价二硫键、酯键和配位键。维系蛋白质分子的一级结构：肽键、二硫键维系蛋白质分子的二级结构：氢键维系蛋白质分子的三级结构：疏水作用、氢键、范德华力、盐键维系蛋白质分子的四级结构：范德华力、盐键4、试述蛋白质结构与功能的关系。答：蛋白质一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。因为蛋白质分子肽链的排列顺序包含了自动形成复杂的三维结构（即正确的空间构象）所需要的全部信息，所以一级结构决定其高级结构。蛋白质的空间结构是指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链走向。蛋白质的空间结构决定蛋白质的功能。空间结构与蛋白质各自的功能是相适应的。5、扼要解释为什么大多数球状蛋白质在溶液中具有下列性质。(1)在低pH时沉淀。(2)当离子强度从零逐渐增加时，其溶解度开始增加，然后下降，最后出现沉淀。(3)在一定的离子强度下，达到等电点pH值时，表现出最小的溶解度。(4)加热时沉淀。答：①低pH值时，羧基质子化，这样蛋白质分子带有大量的净正电荷，分子内正电荷相斥使许多蛋白质变性，并随着蛋白质分子内部疏水基团向外暴露使蛋白质溶解度降低，因而产生沉淀。②加入少量盐时，对稳定带电基团有利，增加了蛋白质的溶解度。但是随着盐离子浓度的增加，盐离子夺取了与蛋白质结合的水分子，降低了蛋白质的水合程度，使蛋白质水化层破坏，而使蛋白质沉淀。③蛋白质在等电时以偶极离子的形式存在，其总净电荷为零，蛋白质颗粒在溶液中因为没有相同电荷间的相互排斥，所以最不稳定，溶解度最小，极易形成沉淀析出。④加热时，蛋白质变性，二、三级结构发生改变或破坏，致使蛋白质分子表面的结构发生变化，亲水基团相对减少，原来埋藏在分子内部的疏水基团大量暴露在分子表面，结构蛋白质颗粒失去水化层，极易引起分子间相互聚集而产生沉淀。6、通过下面信息确定一个蛋白的亚基组成：凝胶层析确定分子质量：200kDaSDS－PAGE确定分子质量：100kDa加巯基乙醇的SDS－PAGE确定分子质量：40kDa和60kDa。答：凝胶过滤分离的蛋白质是处在未变性的状态，如果被测定的蛋白质的分子形状是相同的或者是相似的，所测定的分子量应该是较准确的。SDS-PAGE测定蛋白质的分子量只是根据它们的大小。但这种方法能破坏寡聚蛋白质亚基间的非共价作用力，使亚基解离。在这种情况下，所测定的是亚基的分子量。如果有2-巯基乙醇存在，则能破坏肽链内或肽链间的二硫键。在这种情况下进行SDS-PAGE，所测定的分子量是亚基的分子量（如果亚基间没有二硫键）或者是肽链的分子量（如果亚基是由二硫键连接的几个肽链组成）。根据题中给出的信息，该蛋白质的分子量是200kD，由两个大小相同的亚基（100kD）组成，每个亚基由两条肽链（40kD和60kD）借二硫键连接而成。7、1、氨基酸的侧链对多肽或蛋白质的结构和生物学功能非常重要。用三字母和单字母缩写形式列出其侧链为如下要求的氨基酸： （a）含有一个羟基。（b）含有一个氨基。（c）含有一个具有芳香族性质的基团。（d）含有分支的脂肪族烃链。（e）含有硫。答:（a）Ser（S）,Thr（T）,Tyr（Y）（b）Asn（N）,Gln（Q），Arg（R），Lys（K）（c）Phe（F）,Trp（W）,Tyr（Y）,（d）Ile（I）,Leu（L）,Val（V）（e）Cys（C）,Met（M）8、胃液（pH＝1.5）的胃蛋白酶的等电点约为1，远比其它蛋白质低。试问等电点如此低的胃蛋白酶必须存在有大量的什么样的官能团？什么样的氨基酸才能提供这样的基团？答：－COO－;Asp,Glu