课程实施大纲 - 生物工程学院 - 四川理工学院

四川理工学院课程实施大纲课程名称：生物化学授课班级：食品质量与安全2015级1,2,3班任课教师：王川工作部门：生物工程学院联系方式：13990057944四川理工学院制2017年2月 《生物化学》课程实施大纲基本信息课程代码：课程名称：生物化学（Biochemistry）学分：4.5总学时：72学期：2016-2017第二学期上课时间：周二1,2节，周三11,12节，周四7,8节上课地点：N1-321，N1-311，N1-311答疑时间和方式：辅导答疑、电邮答疑答疑地点：上课教室，教师办公室2056授课班级：食品质量与安全本科2015级1，2，3班任课教师：王川学院：生物工程学院邮箱：watpc57944@163.com联系电话：13990057944 目录1．教学理念¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼12．课程介绍¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼13.教师简介¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼34．先修课程¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼35．课程目标¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼36．课程内容¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼47．课程实施¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼118.课程要求¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼619．课程考核¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼6210．学术诚信¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼6211．课程规范¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼6212．课程资源¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼6413．教学合约¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼6514．其他说明¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼¼65 1．教学理念生物化学是从分子水平来研究生命的化学组成及其在生命活动中变化规律的一门学科，当今生物化学已成为生命科学的基础学科，其基本理论已渗透到生物学的各个领域并促进了一批新学科的兴起和发展。以生物工程及发酵工程专业发展的方向来看，从分子水平来阐述生物工程的原理和进行技术改造的基础研究已成为必然的趋势，只有这样才能把握专业的最新进展并应用到生产实践领域。同时当前生物工程类专业人才培养目标已由“理论型”向“应用型”转变，生物化学课程应定位于“应用型”人才培养,即让学生扎实的掌握生物化学的实践技能,采用生物化学技术解决生物科学、生物工程具体问题,以提升就业的竞争力，并能够应对在未来工作和学术发展的潜在需要。因此在生物化学的教学过程中，我将通过多种教学方式，使学生掌握生物化学的基础理论和基本实验技能，能够用生物化学知识对现实生活、生产实践中的问题进行分析，并能够进行并参与到部分生物化学研究的课题项目。首先在在课堂教学中，广泛运用PPT、图片、动画、视频等，提供多种多样的呈现方式，帮助学生加深对抽象知识的理解和掌握，提高其应用能力。对课件内容不断补充学科最新技术进展和热点问题，引导学生关注本行业动态。同时通过关注作业、课堂提问和练习以及学生上课的情绪、态度，了解学生的学习情况和思想，及时对教学做出调整。其次，针对一些与生产生活相关的热点或争议话题，不定期进行课堂专题讨论，通过查阅文献、分析和讨论，启发学生思考和表达，培养学生的科学思维和表达能力。同时在课后，引导学生进入科研实验室，不同程度的参与相关科研实验，有助于学生更好地理解所学知识，并认识和坚定学科方向2．课程介绍2.1课程的性质生物化学（biochemistry）是应用化学与分子生物学的基本理论和方法研究生命现象的科学，其特点是在分子水平上探讨生命现象的本质。生物化学主要研究生物体分子的结构与功能，物质代谢及其调节，遗传信息传递的分子基础与调控规律。其中核酸、蛋白质等生物大分子的结构与功能及基因结构、基因表达与调控等内容被视为分子生物学，分子生物学是生物化学的重要组成部分，也被视作生物化学的发展和延续。65 因此，生物化学在生命科学综合素质教育及实验技能综合培养等方面都具有重要作用。本课程主要为生物工程和生物技术类专业本科生讲述基生物化学的基本原理以及一些常用的实验方法。通过本课程的学习应使学生掌握生物化学的概念、研究内容与特点，了解生物化学在相关生命科学领域的应用与前景，了解生命科学发展的方向与前沿。2.2课程在学科专业结构中的地位、作用二十一世纪将是生命科学的世纪，以生物化学为基础诞生的分子生物学、基因工程已成为生命科学中发展最迅速的学科之一，生物化学的理论和方法已在生命科学、医学和工农业生产等各个领域里得到广泛应用。生物化学是生物工程和技术类专业的必修课，本课程着重生物化学的基本概念、原理，同时力求反映生物化学的最新进展。本课程的教学目标是使学生掌握生物化学的基础知识、概念和理论以及生物化学的的基本操作技术，同时了解本学科的发展简史和前沿领域，以及生物化学在相关领域的应用与前景。通过本课程的学习，使学生受到基本科学思维训练，学会学习，具有自我开拓可获得知识和利用信息的能力。2.3课程的前沿及发展趋势至今生物化学仍在迅速发展中，新成果、新技术不断涌现，在发展和危机并存的21世纪里，生物化学越来越多的成为生命科学的共同语言，尤其是基因信息的传递、基因重组与基因工程、基因组学与医药学等知识点已成为生命科学领域的前沿学科。在工业、农业、食品工业和医药的发展中也发挥出越来越明显的促进作用。随着人类基因组计划的完成，一个生物科学的世纪已经到来，基因工程、分子生物学、功能基因组学、蛋白组学、生物信息学将构成21世纪生物学研究的核心前沿和主流，这些研究的进行都以生物化学为基础，同时也依赖于生物化学的技术进展，这些研究成果将高度地拓展生命科学新的领域，在生命科学的各个层次、各个领域都与生物化学的研究相关。2.4学习本课程的必要性生物化学65 是从分子水平上对生命复杂现象的认识和操作的一门新兴的学科，其引发的现代生物技术正在改变地球上的生物和人类的未来，直接关系到医药、食品、农牧、化工、环保、能源等传统产品的改造和新产品的形成。因此，生物化学成为高等院校生物技术、生物工程等专业的一门重要的基础课，该课程内容繁多、概念抽象、理论性和技术性强。生物化学的研究，对深入认识生命的本质，不断促进生物学的发展，具有十分重要的意义，是生命科学研究中的核心。同时生物化学在应用上，已使生物工程成为现代化的大工业，对医学和农业科学的实践也起了重要作用，同时，在这些领域中正在揭示出更加广阔的应用前景,定将会对人类的经济和社会生活产生更大的影响。3．教师简介3.1教师的职称、学历教师：王川职称：副教授学历：博士3.2教育背景1988-1992年于北京工商大学（原北京轻工业学院）生物化工本科，2006-2009年于四川大学生物化学与分子生物学硕士，2010年至2014年于四川大学微生物学博士3.3研究兴趣（方向）主要研究方向为资源微生物学，微生物分子生物学，天然产物的生物反应器构建等4．先修课程生物化学是高校生物类专业必修课程之一，面向生物工程、生物技术专业和生物科学等专业。本课程应在有机化学，无机化学，分析化学，普通生物学等课程之后开设，其中以有机化学，普通生物学等基础课为理论支撑，故学生在学习本课程之前应具备以上课程的基础知识5．课程目标5.1知识与技能方面本课程旨在系统介绍普通生物化学的概念、原理和基本技术，及其在科研工作中的应用和研究进展。学生在学习本课程时须达到以下目标知识目标：65 1.学生必须具有较好的有机化学和普通生物学的基础，能够将这些基础知识运用到生物化学的学习中，从而了解生物化学的原理。2.掌握生物化学在生产和生活中应用，以及生物化学在技术和理论方面的最新。3.学会生物化学的基本实验方法，以及对生物化学实践中出现的问题能够进行分析和解决。能力目标：1.具有基本的生物化学知识，了解生物化学的原理和内容；2.掌握基本的生物化学技术；5.2过程与方法方面当代生物科学发展迅速，科学知识的更新较快，并与其他学科相互融合。因此，在课程内容上，我将不仅教授基础理论，还纳入当前生物化学的先进研究成果，给学生提供新的思维、新的方法。在传授知识的同时，还将加强对学生基本素质的培养，如培养学生良好的自学能力和科学的学习方法，严谨求实的科学态度，并掌握基本的科研方法、过程与环节，促进学生能够运用多样化的信息技术和信息渠道获取并选择有效的信息，与时俱进、跟上学科发展。5.3情感、态度与价值观方面情感、态度、价值观不是可以直接或独立教授的，在教学中应有机地渗透到课堂教学内容中去，并有意识地贯穿于教学过程之中，通过创设情境、营造氛围，让学生自己去体验，去领悟。通过本课程的教学，使学生具有丰富的情感，积极的态度和正确的价值观以及严谨的科学态度和实事求是的工作作风。6．课程内容6.1课程的内容概要课程内容围绕生物化学的三个部分逐步展开，第一部分为静态生化，内容包括生物分子的结构、性质、功能；第二部分为动态生化，包括各种生物分子的合成和分解代谢的机理、过程和调控；第三部分为遗传信息的传递、包括核酸和蛋白质的合成以及在遗传信息传递中的作用。同时在主要章节中穿插了生物化学前沿进展和技术的专题讲座。为学生以后学习分子生物学、细胞生物学、基因工程65 等专业基础课以及为后面的考研复习或相关工作打下基础。各部分章节如下：绪论(2学时)教学内容：第一节生物化学概述（1）生物化学的定义；（2）生物化学的研究内容；（3）生物化学的地位第二节生物化学的作用与地位（1）生物化学是现代生物学的基础（2）生物化学是现代生物学的发展动力（3）生物化学与生产实践密切相关第三节生物化学的的发展（1）生物化学的发展（2）生物化学与前沿研究教学重点：生物化学的研究内容教学难点：生物化学研究的方法和分子水平第一章糖类的化学（6学时）第一节概述（1）糖的定义（2）糖的分类（3）糖类物质的生物学功能第二节单糖的化学结构（1）定义及分类（2）单糖的旋光性与开链结构（3）单糖的环状结构第三节单糖的性质（1）旋光性与变旋性（2）单糖的反应（3）单糖衍生物第四节寡糖（1）寡糖的命名（2）二糖第五节多糖（1）同聚多糖教学重点：单糖的结构；寡糖和多糖的形成方式教学难点：单糖的开链结构和环状结构的互变第二章脂质和生物膜（4学时）第一节油脂（1）油脂的存在和意义（2）油脂的结构（3）油脂的理化性质（4）油脂的鉴定65 第二节磷脂（1）甘油磷脂类第三节生物膜（1）生物膜的化学组成（2）生物膜的结构模型（3）生物膜的功能教学重点：油脂的结构、性质和鉴定教学难点：油脂的鉴定指标和方式第三章蛋白质化学（10学时）第一节蛋白质分子组成成分（1）蛋白质的元素组成（2）蛋白质的水解（3）蛋白质的基本单位——氨基酸第二节氨基酸的性质（1）氨基酸的光学活性和光吸收性质（2）氨基酸的解离和两性性质（3）氨基酸的化学反应第三节氨基酸的分离鉴定（1）层析法（2）电泳法（3）氨基酸的显色反应第四节肽（1）肽的结构（2）天然活性肽第六节蛋白质的一级结构（1）蛋白质的氨基酸组成（2）蛋白质分子中的化学键；（3）蛋白质一级结构的测定（4）几种蛋白质的一级结构第七节蛋白质的高级结构（1）蛋白质高级结构的概念（2）蛋白质的二级结构；（3）蛋白质的三级结构（4）蛋白质的四级结构第九节蛋白质结构与功能的关系（1）一级结构域功能的关系（2）高级结构与功能的关系第十节蛋白质的性质（1）蛋白质的两性解离和等电点（2）蛋白质分子的大小；（3）蛋白质的胶体性质（4）蛋白质的沉淀作用（5）蛋白质的变性作用（6）蛋白质的颜色反应65 第十一节蛋白质的分离、纯化与测定（1）蛋白质高分离纯化的一般原则（2）蛋白质分离纯化的方法；（3）蛋白质的分析测定教学重点：氨基酸的分类和两性解离；肽的结构，蛋白质的各级结构；蛋白质的变性；蛋白质的分离和定量测定教学难点：氨基酸的等电点计算；氨基酸的分离纯化方法；肽的构成；蛋白质二级结构的特点；蛋白质分离纯化的原理第四章核酸化学（6学时）第一节核酸的组成成分（1）糖组分（2）碱基（3）核苷（4）核苷酸（5）修饰组分第二节RNA的结构（1）RNA的类别及分布（2）RNA一级结构的概念（3）核酸的降解（4）RNA一级结构的特点（5）RNA的高级结构第三节DNA的结构（1）DNA的一级结构（2）DNA的二级结构的概念（3）DNA的三级结构第四节核酸及核苷酸的性质（1）溶解性（2）两性性质（3）紫外吸收（4）核酸的变性及复性第五节核酸及其组分的分离纯化（1）分离核酸的一般原则（2）DNA的分离纯化（3）RNA的分离纯化第六节核酸的分析测定及研究方法（1）核酸及其组分含量的测定（2）核酸纯度的测定（3）DNA的凝胶电泳教学重点：核酸和组成和成分结构；RNA的类别；DNA的二级结构；核酸的变性；核酸的分离纯化教学难点：碱基、核苷和核苷酸的形成；双螺旋结构要点；核酸分离的方法第五章酶化学（6学时）第一节酶促反应特点及酶的分类65 （1）酶的催化特性（2）酶专一性的类别（3）酶的命名第二节酶的结构与功能的关系（1）酶的分子组成（2）酶的活性中心（3）酶的活性与其高级结构的关系（4）酶原的激活第三节酶作用的机制（1）酶为什么催化反应（2）中间产物学说第四节酶促反应动力学（1）米-曼氏方程（2）米氏方程的推导（3）米氏常数的意义（4）米氏常数的求法第五节影响酶作用的因素（1）温度对酶作用的影响（2）pH对酶作用的影响（3）酶浓度对酶作用的影响（4）激活剂对酶作用的影响（5）抑制剂对酶作用的影响第六节酶活力的测定（1）酶活力及其测定（2）酶活力单位及比活力教学重点：酶的组成；酶的活性中心；米氏方程；酶活性的影响因素教学难点：酶的组成；抑制剂对酶的影响，酶活力的测定第六章维生素和辅酶（2学时）第一节维生素的概念和类别（1）维生素的概念（2）维生素的命名和分类3）酶的命名第二节水溶性维生素及辅酶（1）硫胺素和脱羧辅酶（2）核黄素和黄素辅酶（3）维生素PP和脱氢辅酶（4）吡哆素和转氨辅酶（5）泛酸和辅酶A（6）叶酸和叶酸辅酶（7）生物素和羧化辅酶（8）维生素B12和辅酶B12（9）维生素C第三节脂溶性维生素（1）维生素A（2）维生素D（3）维生素E（4）维生素K教学重点：维生素的分类，辅酶形式和功能；教学难点：辅酶的功能期中考试（2学时）65 第七章生物氧化（8学时）第一节代谢概论（1）新陈代谢的概念（2）代谢的分类（3）分解代谢的过程（4）合成代谢的过程第二节生物氧化的方式、特点（1）生物氧化的含义（2）生物氧化的特点第三节CO2的生成方式（1）直接脱羧基（2）氧化脱羧基第四节线粒体氧化体系（1）呼吸链的概念（2）呼吸链的组成成分（3）呼吸链中各组分的排列顺序第五节生物氧化中能力的转移和利用（1）能量的储存形式（2）氧化还原电位（3）ATP的生成（4）氧化磷酸化的机制（5）线粒体外的氧化磷酸化（6）氧化磷酸化解偶联转移和抑制作用第六节三羧酸循环（1）三羧酸循环的过程（2）三羧酸循环的产能教学重点：分解和合成代谢的过程；生物氧化的特点；呼吸链的组分和排列顺序；氧化磷酸化的机制；氧化磷酸化抑制作用；三羧酸循环的过程教学难点：分解代谢过程；呼吸链排列顺序；线粒体外氧化磷酸化；三羧酸循环的产能第八章糖代谢（6学时）第一节概述（1）多糖及寡糖的降解（2）糖的中间代谢概况第二节糖的无氧分解（1）糖分解代谢的共同阶段（2）酵解作用（3）发酵（4）糖无氧分解的生理意义第三节糖的需氧分解（1）糖有氧氧化的反应历程（2）糖需氧分解的生理意义（3）磷酸己糖旁路第四节糖原的合成代谢（1）糖原生产作用（2）糖异生作用教学重点：糖的无氧EMP途径历程；酵解和发酵；有氧分解的历程；能量计算65 教学难点：EMP途径历程；能量计算方法第九章脂质代谢（4学时）第一节脂肪的分解代谢（1）甘油的分解和合成代谢（2）脂肪酸的分解代谢第二节脂肪的合成代谢（1）α-磷酸甘油的生成（2）脂肪酸的合成代谢（3）三酰甘油的合成教学重点：脂肪酸的分解代谢过程；脂肪酸的合成代谢过程教学难点：β氧化的过程；能量计算第十章蛋白质和氨基酸代谢（4学时）第一节蛋白质的营养作用（1）氮平衡（2）必需氨基酸第二节氨基酸代谢的共同途径（1）氨基酸的脱氨基作用（2）氨基酸的脱羧基作用第三节氨基酸脱氨产物的代谢（1）氨的代谢（2）α-酮酸的代谢第四节氨基酸的分解代谢（1）一碳单位代谢教学重点：氨基酸的脱氨基作用；氨的代谢；α-酮酸的代谢教学难点：尿素的生成机制第十一章核酸代谢（8学时）第一节核苷酸代谢（1）核苷酸的分解代谢（2）核苷酸的合成代谢（3）脱氧核苷酸的合成第二节DNA的生物合成（1）参与DNA复制的酶和蛋白因子（2）半保留复制（3）DNA半不连续复制（4）DNA的复制过程（5）原核和真核生物的DNA的复制特点第三节RNA的生物合成（1）催化RNA合成的酶（2）RNA的合成过程（3）RNA的转录后修饰加工教学重点：DNA的复制；RNA的转录教学难点：半不连续复制；不对称转录；mRNA转录后加工65 第十二章蛋白质的生物合成（4学时）第一节蛋白质合成体系（1）中心法则（2）核糖体（3）tRNA和氨基酰tRNA（4）mRNA第二节遗传密码（1三联体密码的确立（2）密码破译（3）密码的性质第三节蛋白质合成的机制（1）蛋白质合成的方向（2）密码子的识别（3）蛋白质合成的步骤（4）多聚核糖体（5）翻译后的修饰作用教学重点：遗传密码的性质；核糖体的结构和功能；tRNA的功能；蛋白质合成的步骤教学难点：蛋白质合成的步骤；三种RNA的参与7.课程实施7.1教学单元一（2学时）7.1.1介绍生物化学的研究内容主要包括静态生化、动态生化和遗传信息的传递三部分，生物化学的研究内容是随着学科的发展而发展的，应着重讲解当前生物化学目前的前沿研究与热点，这样可更好理解生物化学的研究内容、发展阶段和当前现状。7.1.2教学目的对本课程内容有大致的了解7.1.3基本要求1.了解生物化学的概念、研究内容2.了解生物化学的发展简史7.1.4教学内容绪论一.生物化学的概念1.生物化学的定义2．生物化学的研究内容；65 3．生物化学的地位二.生物化学的作用与地位1.生物化学是现代生物学的基础2.生物化学是现代生物学的发展动力3.生物化学与生产实践密切相关三.生物化学的发展1.生物化学的发展2.生物化学与前沿研究重点：生物化学的研究内容难点：生物化学研究的方法和分子水平7.1.5单元教学方法课堂讲授：应着重讲解生物化学的研究内容，通过一系列获得诺贝尔奖的生物化学领域的科学家及其科学发现表现出生物化学的发展。讨论与探究法：问题：生命的基本特征有那些？自主学习：沈同《生物化学》第一章绪论演示：图片：生命的特征，生命的起源；克隆的原理；基因工程；人类基因组测序7.2教学单元二（2学时）7.2.1介绍本节重点在于糖类的定义、分类，糖的开链结构构型的命名，以图片和课堂练习来讲解糖的开链结构构型的命名方法7.2.2目的学习糖的定义、分类和构型命名原则65 7.2.3基本要求1.了解糖的定义2.掌握糖的分类方法3.掌握糖的开链结构构型命名原则7.2.4教学内容第一章糖类的化学第一节概述一.糖的定义二.糖的分类三.糖类物质的生物学功能第二节单糖的化学结构一．定义及分类二．单糖的旋光性与开链结构(1)单糖的旋光性（2）D-L构型教学重点：单糖的旋光性与开链结构教学难点：D，L构型的命名原则7.2.5单元教学方法课堂讲授：本节主要运用分子结构和例题讲解单糖的旋光性来源和构型命名原则讨论与探究法：问题：1.下列哪些化合物具有不对称碳原子？2.当某种D-糖溶于水时，能够预测其旋光性是左旋（d-）还是右旋（l-）吗？3.写出L-葡萄糖的结构实验与演示法：图片：糖的存在，不对称性作业：P30：1，265 7.3教学单元三（2学时）7.3.1介绍本单元主要介绍糖的环状结构及构型命名原则，以及单糖重要的化学性质，尤其以示意图片和课堂练习来讲解糖的环状结构构型的命名方法7.3.2目的学习糖的环状结构及构型命名原则7.3.3基本要求1.掌握糖的环状结构形成方式2.掌握α，β构型的命名原则3.了解单糖重要的化学性质7.3.4教学内容第二节单糖的化学结构三.单糖的环状结构（1）Fisher式环状结构（2）α，β构型（3）Haworth式环状结构第三节单糖的性质一.旋光性与变旋性二.单糖的反应三.单糖衍生物教学重点：单糖的环状结构形成方式教学难点：单糖α，β构型的命名原则7.3.5单元教学方法课堂讲授：本节主要运用分子结构和例题讲解单糖的旋光性来源和构型命名原则讨论与探究法：问题：写出β－D－吡喃果糖的开链结构和Haworth式环状结构实验与演示法：单糖环状结构图作业：65 P30：补充：写出β－D－吡喃甘露糖的开链结构和Haworth式环状结构写出α－L－呋喃木糖的开链结构和Haworth式环状结构7.4教学单元四（2学时）7.4.1介绍本节内容为介绍寡糖的构成及命名，寡糖和多糖的形成，常见的寡糖和多糖通过示意图讲解寡糖和多糖的形成。7.4.2目的熟悉寡糖和多糖的构成及常见的寡糖和多糖7.4.3基本要求1.掌握寡糖的构成及命名2.了解常见的寡糖和多糖7.4.4教学内容第四节寡糖一．寡糖的命名二．二糖：（1）.蔗糖（2）.乳糖（3）.麦芽糖第五节多糖一．同聚多糖（1）.淀粉1.淀粉的存在2.淀粉的结构（2）.纤维素2.纤维素的存在2.纤维素的结构教学重点：1.寡糖的命名原则2.淀粉的种类和结构教学难点：1.蔗糖的命名2.支链淀粉的结构7.4.5单元教学方法课堂讲授：结合糖苷的命名来讲解寡糖的命名，以蔗糖和乳糖命名来加深理解。以图片讲解淀粉和纤维素的存在，以课堂习题讲解多糖的结构。结合白蚁的消化讲解纤维素的性质讨论与探究法可进一步通过例题来说明65 问题：1.如何判断二糖中哪一个是配基2.蔗糖如何以糖苷命名法命名？3.为什么在多糖中的葡萄糖单位称为残基？4.直链淀粉有多少还原端和非还原端？枝链淀粉有多少还原端和非还原端？实验与演示法：图片：纤维素，淀粉的来源，纤维素的来源；膳食纤维作业P30：47.5教学单元五（2学时）7.5.1介绍本节介绍油脂的组成、结构、性质和鉴定7.5.2目的学习油脂的结构和重要性质以及鉴定指标7.5.3基本要求1.掌握油脂的油脂的组成、结构2.掌握油脂重要的性质和鉴定指标7.5.4教学内容第二章脂质和生物膜第一节油脂一．油脂的存在和意义二．油脂的结构（1）.甘油（2）.脂肪酸三．油脂的理化性质（1）.溶解性（2）.熔点（3）.乳化作用（4）.水解作用（5）.加成作用四．油脂的鉴定（1）.皂化值（2）.碘值（3）.酸值教学重点：油脂的结构、性质和鉴定教学难点：65 油脂的鉴定指标和方式7.5.5单元教学方法课堂讲授：本节内容为油脂的结构和姓朱，通过图片资料讲解油脂的存在，以各类生活中图片讲解油脂的性质，补充讲解反式脂肪酸的存在、危害和鉴定。以立体讲解油脂的皂化值和碘值的测定，有助于学生理解教学内容，保证教学效果。讨论与探究法：问题1：已知某油脂皂化值为W，则其分子量为多少？（写出公式）问题2：已知某油脂碘值为N，则其含有几个双键？（写出公式）实验与演示法：图片：脂肪；油脂的来源；动植物油；反式脂肪酸作业：P491,2,37.6教学单元六（2学时）7.6.1介绍本节内容为磷脂的组成和结构，以及以磷脂为基础的生物膜的结构模型。7.6.2目的学习以磷脂为基础的生物膜结构模型7.6.3基本要求1.掌握磷脂的组成和结构2.了解生物膜的组成3.生物膜的结构模型7.6.4教学内容第二节磷脂一．甘油磷脂类（1）.卵磷脂（2）.脑磷脂（3）.心磷脂第三节生物膜一．生物膜的化学组成（1）.膜脂(2).膜蛋白(3).膜糖二．生物膜的结构模型液态镶嵌模型65 三．生物膜的功能教学重点：磷脂的组成，生物膜的液态镶嵌模型教学难点：磷脂分子的亲水、疏水两性7.6.5单元教学方法课堂讲授：本节内容是磷脂的结构及以此为基础的生物膜液态镶嵌结构模型，主要通过讲解磷脂的两性来作为生物膜结构和功能的基础，通过大量磷脂两性和生物膜结构和图片和视频来展示结构模型。实验与演示法：图片：磷脂，卵磷脂，脑磷脂，磷脂的两性，生物膜结构，功能视频：细胞膜7.7教学单元七（2学时）7.7.1介绍本节内容包括蛋白质的组成氨基酸，氨基酸的分类和重要性质，是本章的理论基础。7.7.2目的勤学好问蛋白质的组成特点，氨基酸的分类特点和两性解离性质7.7.3基本要求1.掌握蛋白质的含氮量2.掌握氨基酸按极性的分类类型3.掌握氨基酸两性解离的过程7.7.4教学内容第一节蛋白质分子组成成分一．蛋白质的元素组成二．蛋白质的水解三．蛋白质的基本单位——氨基酸（1）中性氨基酸（2）酸性氨基酸（3）碱性氨基酸65 第二节氨基酸的性质一．氨基酸的光学活性和光吸收性质（1）.光学活性（2）.光吸收性质二．氨基酸的解离和两性性质（1）.氨基酸的解离（2）.氨基酸的等电点1.等电点的推导和计算2.氨基酸pH的计算教学重点：氨基酸的分类；氨基酸的两性解离；氨基酸的等电点教学难点：氨基酸的pH计算；氨基酸的等电点推导7.7.5单元教学方法课堂讲授：本节内容是氨基酸分离等相关内容的基础，涉及较多的计算和分析，因此对这部分内容的讲授对每一部分内容均采用例题讲解，并结合等电点方程式推导，最后以要点形式总结出计算公式的意义，让学生掌握该部分内容。讨论与探究法：问题1：20种氨基酸在水中的溶解性程度如何？问题2：作为二元酸的氨基酸的是分子酸还是离子酸？3.写出碱性氨基酸赖氨酸的解离方程，以及pI的计算公式？4.向1L浓度为1mol/L处于等电点的丙氨酸溶液中加入0.4mol的HCl（体积忽略），问溶液pH为多少?表：20种氨基酸名称，简称；非蛋白氨基酸；作业:P113：5，6，77.8教学单元八（2学时）7.8.1介绍在氨基酸分类的标准基础上，掌握氨基酸分离的基本原理和方法7.8.2目的学习常用的氨基酸分离的基本原理和方法65 7.8.3要求：1.了解氨基酸的重要的特征反应2.掌握氨基酸分离的层析法的原理和分离原则3.掌握氨基酸分离的电泳法的原理和分离原则7.8.4教学内容第二节氨基酸的性质三．氨基酸的化学反应（1）.由α-氨基参与的反应（2）.由α-羧基参与的反应（3）氨基和羧基都参与的反应（4）R基参与的反应第三节氨基酸的分离与测定一．.层析法（1）分配层析1.滤纸层析2.柱层析(2)离子交换层析二．.电泳法三.氨基酸的显色反应（1）紫外光显色（2）化学试剂显色教学重点：氨基酸的分离方法，氨基酸重要的化学反应教学难点：氨基酸层析分离的原理和分离顺序；离子交换的分离顺序7.8.5单元教学方法课堂讲授：本节内容为氨基酸分离的原理和方法，涉及较多的计算和分析，因此对每一个分离方法在讲解原理之后，首先通过视频形式展示操作过程，以要点形式总结出分离原则和顺序，最后采用例题讲解，让学生掌握该部分内容。对纸层析内容，补充讲解纸层析分离的过程原理。讨论与探究法：问题1：纸层析分离丙、精、亮、丝、苏氨酸时，各氨基酸分离结果如何？(滤纸从上到下)问题2：以阳离子树脂分离天冬、丙、精、亮、丝氨酸，则洗脱顺序如何？问题3.以下氨基酸在pH=4条件下电泳时，电泳行为和次序如何？65 实验与演示法：图片：柱层析；层析柱；电泳装置；氨基酸离子交换层析洗脱顺序图视频：氨基酸的纸层析分离鉴定；薄层层析作业:P113：3，47.9教学单元九（2学时）7.9.1介绍本单元介绍氨基酸如何形成肽，以及蛋白质的一级结构及其测序7.9.2目的学习肽的构成和蛋白质一级结构的测定过程7.9.3要求：1.掌握肽的形成和肽键的结构2.掌握蛋白质一级结构的概念和特点3.了解蛋白质一级结构的测定方法和过程7.9.4教学内容第四节肽一．肽的结构二．天然活性肽（1）谷胱甘肽（2）青霉素第六节蛋白质的一级结构一．.蛋白质的氨基酸组成（1）.蛋白质的水解(2).氨基酸的分离和测定1.残基重量百分数2.氨基酸组成的分子数二．.蛋白质分子中的化学键（1）.肽键（2）.二硫键（3）.酯键（4）离子键（5）配位键（6）氢键（7）范德华力（8）疏水作用三.蛋白质一级结构的测定（1）肽链末端分析1.N-末端分析①二硝基氟苯法②苯乙硫氰法2.C-末端分析①肼解法②羧肽酶法（2）拆开蛋白质的肽链并分离（3）测定肽链的氨基酸组成65 （4）将肽链水解为小片段并分离1.溴化氢裂解2.酶解法①胰蛋白酶②胃蛋白酶③糜蛋白酶④弹性蛋白酶（5）测定各个片段的氨基酸顺序1.Edman法2.片段重叠法（6）拼凑出整个肽链的顺序四．几种蛋白质分子的一级结构（1）牛胰岛素（2）核糖核酸酶教学重点：肽的结构；蛋白质一级结构的化学键；一级结构的测定过程教学难点：蛋白质末端的鉴定；肽片段分裂解和测序；蛋白质序列的拼对7.9.5单元教学方法课堂讲授：本节内容难点为蛋白质的一级结构的测定，测定以蛋白质的化学键为基础，步骤较多，在讲授时，按测定顺序依次讲解每个步骤的要点和原理，以一个图展示各种化学键的结构，画图比较各种裂解肽链的方法，并以两个例题讲解测定的方法，让学生掌握该部分内容。补充讲解我国科学家合成胰岛素的成果，并回顾这段重要的研究历史。讨论与探究法：问题1：某多肽经测定N－末端为丙氨酸，C－末端为酪氨酸，经胰蛋白酶水解产生三个片段，一个含有谷，丙，精氨酸，第二个片段含亮，赖，苏氨酸，此片段与DNFB反应得DNP苏氨酸，第三个片段含有酪，苯丙氨酸。判断此多肽顺序问题2：某多肽经测定N－末端为丙氨酸，C－末端为酪氨酸，经胰蛋白酶水解为四个片段，顺序分别为：丙酪苏赖，缬苯丙丝精，谷酪，丙亮精，若将此多肽经糜蛋白酶水解，产生四个片段，顺序分别为：丙亮，苏赖缬苯丙，精丙酪，丝精谷酪，试确定此多肽序列图片：肽的结构，青霉素；蛋白质结构中的各种化学键；牛胰岛素序列、结构和晶体；我国科学界合成牛胰岛素；核糖核酸酶A序列表：不同种属来源胰岛素中氨基酸差异；不同生物细胞色素C的氨基酸差异；部分蛋白质的相对分子质量；蛋白质的颜色反应65 作业：P113：8，97.10教学单元十（2学时）7.10.1介绍本单元在蛋白质一级结构的基础上，主要介绍蛋白质的高级结构，一级和功能的关系7.10.2目的学习蛋白质高级结构的种类和特点7.10.3要求：1.掌握蛋白质二级结构的分类和特点2.掌握蛋白质三、四级结构的特点和条件7.10.4教学内容第七节蛋白质的高级结构一．蛋白质各级结构的概念二．.蛋白质的二级结构（1）α-螺旋1.结构要点2.存在（2）β-折叠1.结构要点2.存在（3）β-转角（4）无规则卷曲三.超二级结构和结构域（1）超二级结构（2）结构域四．蛋白质的三级结构五．蛋白质的四级结构教学重点：蛋白质的二级结构种类和维持力；蛋白质的三级和四级结构的特点教学难点：蛋白质四级结构的形成条件7.10.5单元教学方法课堂讲授：本节内容为蛋白质的高级结构，主要为各种结构的形成条件、特征和维持力65 ，理论比较抽象，因此采用大量图片展示蛋白质各级结构的参数和形状；并通过在现实中存在的实例图片，如毛发和蚕丝等来展示蛋白质结构的应用，并以烫发的原理来说明氢键和二硫键对维持蛋白质结构稳定的作用，最后采用例题讲解四级结构形成的条件，让学生掌握该部分内容。讨论与探究法：问题1：胰岛素由两条肽链组成，则胰岛素具有四级结构吗？问题2：一个蛋白质多肽链只要具有三级结构就有了生物活性，这种说法正确吗？实验与演示法：图片：蛋白质的各级结构图和总图；α-螺旋结构；肽平面；α-螺旋结构参数；毛发的构造；卷曲头发的原理；烫发的原理；β-折叠结构；氢键示意图；蛛丝；蚕丝；β-转角结构；常见超二级结构和结构域；几种蛋白的三级结构；血红蛋白的四级结构作业：P113：1，127.11教学单元十一（2学时）7.11.1介绍在蛋白质各级结构的基础上，介绍蛋白质结构与功能的关系，以及蛋白质的性质，蛋白质的分离纯化方法7.11.2目的学习重要的蛋白质性质，常用的蛋白质分离的基本原理和方法7.11.3要求：1.了解蛋白质结构对功能的影响2.掌握蛋白质的几种重要的性质3.掌握蛋白质分离的原理和方法7.11.4教学内容第九节蛋白质结构与功能的关系一．一级结构与功能的关系（1）比较生物化学（2）分子进化（3）分子病（4）蛋白质的激活二．高级结构与功能的关系65 第十节蛋白质的性质一．蛋白质的两性解离和等电点（1）蛋白质的解离基团（2）蛋白质的等电点二．蛋白质分子的大小（1）化学组成法（2）物理化学法三．蛋白质的胶体性质四．蛋白质的沉淀作用（1）蛋白质溶液稳定的因素1.水化膜2.电荷排斥（2）蛋白质沉淀的方法1.中性盐法2.有机溶剂3.重金属盐4.生物碱试剂5.加热五．蛋白质的变性作用（1）变性的因素1.物理因素2.化学因素（2）变性蛋白质的性质六.蛋白质的颜色反应（1）双缩脲反应第十一节蛋白质分离纯化的方法一．蛋白质分离纯化的一般原则（1）前处理（2）粗分级（3）细分级（4）结晶二．蛋白质分离纯化的方法（1）根据分子大小的分离方法1.透析和超过滤2.凝胶过滤（2）根据溶解度差别的分离方法1.等电点沉淀法2.盐溶与盐析3.有机溶剂法（3）根据电荷不同的分离方法1.电泳法2.离子交换层析（4）根据配体特异性的分离方法亲和层析三．蛋白质的分析测定（1）蛋白质的分子量测定SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳教学重点：蛋白质的沉淀作用；蛋白质的变性作用；蛋白质的分离纯化方法教学难点：蛋白质的各种分离纯化方法的原理7.11.5单元教学方法65 课堂讲授：对蛋白质结构对功能的影响，主要才采用几种生物学实例来进行说明，结合图片和视频，对该部分内容可通过讨论进化上意义进行展开讲解。蛋白质的性质中沉淀作用、变性作用主要结合生活中的实例如盐析蛋白，豆腐制作，重金属中毒，煮鸡蛋等来进行说明，蛋白质的分离纯化方法主要与氨基酸的分离纯化方法比较进行讲解，并加上相关图片和视频，以多种讲授方式让学生掌握该部分内容的知识点。讨论与探究法：问题1：为什么说镰刀形细胞贫血症引起病人幼年时死亡,仍然是遗传病?实验与演示法：图片：进化树，进化分歧时间；透析；凝胶过滤原理及过程；离子交换层析原理；电泳原理及点样、过程；亲和层析原理和过程视频：镰刀型细胞贫血病；SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳；亲和层析作业：P113：117.12教学单元十二（2学时）7.12.1介绍本单元主要介绍核酸的分类、组成和结构，为后续高级结构和代谢内容打下基础。7.12.2目的学习生物大分子物质核酸的分类、组成和结构7.12.3要求：1.掌握核酸的类型及区别2.掌握核酸组分的名称和结构3.掌握核苷酸的组成方式和命名方法7.12.4教学内容第四章核酸化学一.核酸的发现二.核酸作为遗传物质的实验1.肺炎链球菌转化2.噬菌体侵染实验第一节核酸的组成成分65 一．糖组分（1）.核糖（2）.脱氧核糖二．碱基（1）.嘌呤（2）.嘧啶三．核苷（1）.RNA核苷（2）.DNA核苷四．核苷酸（1）核苷酸的分类（2）核苷酸的形成（3）多磷酸核苷酸（4）核苷酸的命名五．修饰组分（1）.碱基修饰（2）.核糖修饰（3）稀有碱基教学重点：核苷的形成；核苷酸和多核苷酸的形成和命名教学难点：多核苷酸的形成和命名方法7.12.5单元教学方法课堂讲授：在本节内容之前，补充核酸的发现历史和作为遗传物质的实验证明，本节内容都为一些核酸及其组分的结构和形成方式，因此以大量手绘的结构图片为主进行讲解，并结合举例说明。讨论与探究法：问题1：DNA和RNA在组成上有哪些不同?问题2：命名下列核苷酸实验与演示法：图片：肺炎链球菌转化实验；噬菌体感染实验；核苷的结构；核苷酸的结构；核苷酸的分类；多磷酸核苷酸；ATP，ADP，AMP作业：P152：27.13教学单元十三（2学时）7.13.1介绍本单元在核酸组分的基础上，介绍RNA和DNA的结构7.13.2目的学习DNA和RNA的结构特点65 7.13.3要求：1.掌握RNA的类别和一级结构2.了解核酸酶的降解方式3.掌握DNA双螺旋结构的要点4.了解染色体结构的组装方式7.13.4教学内容第二节RNA的结构一．RNA的类别及分布（1）细胞质RNA1.mRNA2.tRNA3.rRNA（2）细胞核RNA1.前体RNA2.染色质RNA（3）线粒体和叶绿体RNA（4）病毒RNA二．RNA一级结构的概念（1）RNA的结构（2）RNA的末端三．核酸的降解（1）化学降解（2）酶降解1.核酸内切酶2.核酸外切酶四．RNA一级结构的特点（1）tRNA的一级结构（2）rRNA的一级结构（3）mRNA的一级结构五．RNA的高级结构（1）tRNA的二级结构——三叶草（2）tRNA的三级结构第三节DNA的结构一．DNA的一级结构（1）DNA一级结构的概念（2）DNA一级结构的测定（3）真核细胞DNA一级结构的特点1.重复顺序2.间隔和插入顺序3.回文结构二．DNA的二级结构的概念（1）DNA的碱基摩尔比例（2）DNA的双螺旋结构三．DNA的三级结构（1）超螺旋结构（2）染色体结构教学重点：65 RNA一级结构，DNA的二级结构教学难点：双螺旋的理论要点；染色体的组装7.13.5单元教学方法课堂讲授：本节内容非常重要，是后续核酸代谢的基础，也是整个分子生物学的理论基础，因此在讲解时尽量采用不用角度方向的图片，展示RNA和DNA的结构，并补充三叶草的趣闻帮助学生理解该结构，对核酸酶的作用采用列表比较核酸内切酶的作用方式和产物特点，而对双螺旋的二结构则采用大量图片展示双螺旋的发现历史和趣闻，包括发现者，参与者，诺贝尔奖获奖者，以及采用视频展示碱基配对和双螺旋结构，对染色体的组装出采用图片外，结合视频让学生了解该过程。讨论与探究法：问题1：写出核苷酸序列UPAPGPCPGPAP经SPDase和VPDase作用后的产物问题2：已知某DNA单链序列如下:5′-ACGGTGACCA-3′,写出其互补的另一条链顺序实验与演示法：图片：核糖体；线粒体，叶绿体；RNA病毒；RNA的结构，真核mRNA的一级结构末端特点；tRNA的三叶草结构；tRNA的三级结构；回文结构DNA；DNA的间隔序列；组蛋白基因家族；双螺旋结构发现者及其过程；双螺旋结构参数；双螺旋的不同视图；超螺旋结构；染色体的组装过程；核小体的结构表：核酸的化学降解；核酸酶的作用方式和产物；碱基等比定律；不同构象DNA的比较视频：DNA中的内含子；碱基配对；DNA双螺旋；染色体组装作业：P152：5，6，7，97.14教学单元十四（2学时）7.14.1介绍本单元主要介绍核酸的性质，尤其是与功能发挥有关的性质，核酸的分离纯化方法，这是分子生物学的实验基础65 7.14.2目的学习核酸的性质和分离纯化的方法7.14.3要求：1.了解核酸的基本性质2.掌握核酸的变性的原理、现象和作用3.掌握DNA分离纯化的方法7.14.4教学内容第四节核酸及核苷酸的性质一．溶解性（1）盐浓度对溶解性的影响（2）pH值对溶解性的影响二．紫外吸收三．核酸的变性及复性（1）核酸的变性1.变性的因素2.变性的性质3.变性的过程（2）核酸的复性第五节核酸及其组分的分离纯化一．分离核酸的一般原则（1）防止核酸酶的降解（2）防止物理因素的降解（3）防止化学因素的降解二．DNA的分离纯化（1）DAP蛋白的提取（2）除去蛋白质（3）DNA分离（4）DNA纯化三．RNA的分离纯化第六节核酸的分析测定及研究方法一．核酸及其组分含量的测定（1）紫外吸收法（2）定糖法（3）定磷法（4）琼脂糖凝胶电泳法二．核酸纯度的测定三．DNA的凝胶电泳（1）测定DNA相对分子量（2）测定不同构象的DNA教学重点：DNA的变性；DNA的分离；DNA的凝胶电泳；DNA的含量测定教学难点：DNA分离过程中各种试剂的作用；DNA的含量测定7.14.5单元教学方法65 课堂讲授：本单元中核酸的变性内容对于DNA的复制和转录的功能发挥很重要，因此通过图片展示。DNA的提取和纯化、分析测定是分子生物学的实验的基础，在讲解时结合实验和教师课题项目，并以视频进行讲解。讨论与探究法：实验与演示法：图片：核酸的变性；熔融温度；核酸的紫外吸收；核酸的复性；DNA的电泳图视频：DNA的提取和鉴定；DNA凝胶电泳作业：P152：17.15教学单元十五（2学时）7.15.1介绍本单元主要介绍酶的特性和分子组成7.15.2目的学习生物催化剂酶的催化特点和结构组成7.15.3要求：1.掌握酶的催化特性2.掌握酶的必需基团3.掌握酶的活性中心7.15.4教学内容第一节酶促反应特点及酶的分类一．酶的催化特性（1）酶的催化效率高（2）酶具有专一性（3）酶催化反应的条件温和（4）酶的催化活力可悲被调节二．酶专一性的类别（1）绝对专一性（2）相对专一性1.族专一性2.键专一性（3）光学专一性（4）几何专一性三．酶的命名（1）习惯命名法（2）系统命名法第二节酶的结构与功能的关系65 一．酶的分子组成(1).酶分子结构分类1.单体酶2.寡聚酶3.多酶体系(2).酶分子组成1.单纯酶2.结合酶①酶蛋白②辅助因子：辅酶，辅基二．酶的活性中心（1）必需基团和活性中心的概念1.必需基团2.活性中心3.必需基团和活性中心的关系（2）酶活性中心的一级结构三．酶的活性与其高级结构的关系四．酶原的激活（1）酶原的概念（2）酶原的激活（3）酶原的存在意义教学重点：酶的辅助因子种类和功能；酶的活性中心和必需基团教学难点：辅酶的功能；活性中心和必需基团的关系7.15.5单元教学方法课堂讲授：本节内容主要为酶的结构和组成，这是酶功能发挥的基础，重点讲解酶的辅助因子，并列表比较辅酶和辅基，为下一章内容做伏笔，并结合举例说明。对酶原的存在和意义可结合人体消化酶的情况和一些相关疾病进行讲解。讨论与探究法：问题1：由于酶具有专一性因此生物体内的酶多种多样，为什么生物体不采用一种酶催化多种反应的更具效率的模式实验与演示法：图片：酶的高效性；羧肽酶活性中心；活性中心与必需基团的关系；牛胰核糖核酸酶拆合实验；表：蛋白酶的活性中心序列作业：P94：17.16教学单元十六（2学时）65 7.16.1介绍本单元主要介绍酶作用的机制以及酶促反应动力学，可作为酶实验的理论基础。7.16.2目的学习酶作用的机制和酶促反应动力学7.16.3要求：1.了解酶催化反应的机制2.掌握米氏方程的定义和应用3.掌握温度、pH对酶促反应的影响7.16.4教学内容第三节酶作用的机制一．酶为什么催化反应降低反应活化能二．中间产物学说第四节酶促反应动力学一．米-曼氏方程二．米氏常数的意义（1）Km的特点1.Km是酶的特征常数2.Km的应用有条件3.Km反映酶同底物的亲和力（2）Km的应用1.鉴定酶2.判断酶的最适底物3.计算一定反应速度下的底物浓度4.了解酶的底物在体内的浓度水平5.判断反应方向和趋势6.推测代谢途径三．米氏常数的求法双倒数作图法第五节影响酶作用的因素一．温度对酶作用的影响（1）最适温度（2）最适温度的特点（3）最适温度的作用二．pH对酶作用的影响（1）最适pH（2）最适pH的特点（3）最适pH的作用65 教学重点：米氏方程及其作用；温度和pH对酶作用的影响教学难点：双倒数作图法7.16.5单元教学方法课堂讲授：本单元主要介绍与酶功能有关的理论和假说，以及酶作用的影响因素，因此在讲授时通过一些图片来展示，以例题来说明米氏常数的计算，并结合实际生活中的例子来说明最适温度和最适pH的特点。讨论与探究法：实验与演示法：图片：活化能；降级活化能；中间产物假说；米氏方程；双倒数作图法；低温保存视频：降低活化能；双倒数作图求Km7.17教学单元十七（2学时）7.17.1介绍本单元主要介绍酶作用的影响因素和酶活力的测定，这是酶实验的基础7.17.2目的学习抑制剂和激活剂对酶的影响，酶活力的测定7.17.3要求：1.掌握酶浓度、激活剂和抑制剂对酶的影响2.酶活力测定的方法和原理3.了解酶活力的表示单位7.17.4教学内容第五节影响酶作用的因素三．酶浓度对酶作用的影响四．激活剂对酶作用的影响（1）激活剂的种类（2）激活剂的特点五．抑制剂对酶作用的影响65 （1）抑制作用的类型1.失活作用2.去激活作用3.抑制作用（2）抑制作用的类型1.不可逆抑制2.可逆抑制①.竞争性抑制：抑制剂的特点；抑制的动力学特点②非竞争性抑制：抑制剂的特点；抑制的动力学特点第六节酶活力的测定一．酶活力及其测定（1）测定一定时间内的化学反应的量（2）测定完成一定量反应所需的时间二．酶活力单位及比活力（1）国际单位（2）习惯单位1.蛋白酶2.淀粉酶（3）酶的比活力教学重点：抑制剂对酶的影响；酶的初速度测定；酶的习惯单位表达教学难点：酶的初速度测定方法7.17.5单元教学方法课堂讲授：本节内容中抑制剂的影响可通过图片抑制讲解原理，结合一些药物的涉及和产品讲解竞争性抑制的特点，最后以表总结各种抑制作用的特点和消除方法。酶活力的测定与实验和生产实践有关，采用例题讲解我国蛋白酶和淀粉酶的习惯单位。讨论与探究法：实验与演示法：问题1：在酶促反应中,往往由于各种因素的影响,使酶浓度与反应速度的曲线并非正比曲线,判断下列各种异常曲线是由何种因素造成的?问题2：称取10mgα-淀粉酶粉配成250ml酶溶液，从中取出0.1ml酶液，得知10分钟分解0.5g淀粉。根据以上数据，求:1ml酶液中所含活力单位数问题3：另取上述1ml酶液，用凯氏定氮法测得蛋白氮为0.02mg，求:（1）10mgα-淀粉酶粉的总蛋白氮含量及总活力。（2）比活力；图片：竞争性抑制；非竞争性抑制；动力学特点；65 表：酶的抑制类型:作业：P194：3，47.18教学单元十八（2学时）7.18.1介绍本单元主要介绍介绍维生素的种类、作用、辅酶形式7.18.2目的学习维生素的分类和功能7.19.3要求：1.了解维生素的命名和分类方式2.掌握几种重要维生素的辅酶形式、功能和缺乏症7.18.4教学内容第一节维生素的概念和类别一．维生素的概念二．维生素的命名和分类第二节水溶性维生素及辅酶一．硫胺素和脱羧辅酶二．核黄素和黄素辅酶三．维生素PP和脱氢辅酶四．吡哆素和转氨辅酶五．泛酸和辅酶A六．叶酸和叶酸辅酶七．生物素和羧化辅酶八．维生素B12和辅酶B12九．维生素C第三节脂溶性维生素一．维生素A二．维生素D三．维生素E四．维生素K教学重点：水溶性的维生素的辅酶形式和功能，脂溶性维生素的活性形式教学难点：脱氢酶辅酶维生素的功能7.18.5单元教学方法课堂讲授：本节内容比较细碎，都为对不同种类维生素的简单介绍，因此采用列表讲解，在表格中列出知识点，针对知识点进行讲解，同时结合实际生活中的食物、药品和疾病，探讨维生素的作用。补充转维生素A基因大米的案例。65 讨论与探究法：实验与演示法：问题：维生素作为酶的辅酶在反应中发挥什么作用？图片：维生素类型；维生素发现者；维生素药品；含维生素C的水果蔬菜；坏血病；佝偻病；含维生素E的植物油表：维生素的命名和分类；水溶性维生素的特点；作业：P212：17.19教学单元十九（2学时）7.19.1介绍生物化学期中考试7.19.2目的检验学生对生物化学前半部分内容的了解和掌握7.19.3要求：设计生物化学相关题型和评分标准，以期末考试的要求进行考试教学内容：期中考试：生物化学第一章至第六章内容，主要为糖类的化学、脂质、蛋白质、核酸、酶、维生素7.20教学单元二十（2学时）7.20.1介绍本单元为生物化学内容的第二部分，作为代谢内容的总领和概述，为之后各个生物物质的具体代谢打下基础。7.20.2目的学习物质代谢的概述和总的过程7.20.3基本要求1.掌握物质分解和合成代谢的步骤和特点2.掌握作为分解代谢关键步骤的生物氧化的特点7.20.4教学内容65 第七章生物氧化第一节代谢概论一．新陈代谢的有关概念（1）新陈代谢的概念（2）新陈代谢的内容1.物质代谢①分解代谢②合成代谢2.能量代谢①需能代谢②放成代谢二．代谢的过程（1）分解代谢的过程1.大分子降解阶段2.单体分子分解阶段3.乙酰基完全分解阶段4.氢的燃烧阶段（2）合成代谢的过程1.原料准备阶段2.单体分子合成阶段3.生物大分子合成阶段第二节生物氧化的方式、特点和酶类（1）CO2的生成方式一．生物氧化的含义二．生物氧化的特点（1）.反应条件温和（2）反应历程复杂（3）代谢物以脱氢的方式氧化（4）CO2由代谢物脱羧生成（5）水由代谢物脱下的氢经传递给氧生成（6）能量在传递的过程中逐步释放并储存教学重点：分解代谢的过程；生物氧化的特点；物质氧化的方式教学难点：分解代谢的四个阶段；物质氧化的方式7.20.5单元教学方法课堂讲授：65 考虑到作为新的章节的内容是代谢，因此补充讲解代谢的概念和过程，尤其生物氧化是分解代谢的部分，因此通过讲解分解代谢的过程步骤，导出生物氧化的特点和方式，便于学生理解本章内容，进而理解后面糖、脂肪、蛋白质代谢的内容编排和讲解方式。为了符合教学内容和方式，对教学内容作了调整，将生物氧化的三个产物CO2，水和能量分别作为一节的内容讲解，由于三羧酸循环是所有物质代谢的共同阶段，因此将糖代谢的三羧酸循环放入本章内容。讨论与探究法：问题1：生物氧化与铁的氧化和醇的氧化相比有什么区别？实验与演示法：图：生物氧化示意图；7.21教学单元二十一（2学时）7.21.1介绍本单元介绍生物氧化中两种产物CO2和水的生成方式和特点7.21.2目的学习脱羧基作用产CO2，呼吸链产生水的原理和机制7.21.3基本要求1.了解CO2产生的机制2.掌握呼吸链的类型、组成和排列顺序3.掌握免一些重要的有机物脱氢后进入的呼吸链类型7.21.4教学内容第三节CO2的生成方式一．直接脱羧基（1）α-直接脱羧（2）β-直接脱羧二．氧化脱羧基（1）α-氧化脱羧（2）β-氧化脱羧第三节线粒体氧化体系一．呼吸链的概念二．呼吸链的组成成分（1）递氢体1.NAD+，NADP+，2.FAD,FMN3.CoQ（2）递电子体1.铁硫蛋白2.细胞色素体系：Cytb，c1，c，aa3三．呼吸链中各组分的排列顺序（1）NADH呼吸链（2）琥珀酸呼吸链65 （3）呼吸链的酶复合体教学重点：呼吸链的类型、组成和排列顺序；进入不同呼吸链的代谢物；呼吸链的电子传递梯度产生教学难点：呼吸链的电子传递梯度产生7.21.5单元教学方法课堂讲授：CO2的生成主要通过几个典型反应来讲解，这些反应也是在后面的糖代谢中的反应。对递氢体的讲解可联系和回顾维生素和辅酶章节的相关内容。呼吸链中酶复合体的递氢会产生质子梯度，这是后面能量产生的机制和来源，因此通过图片和视频展示呼吸链的电子传递过程和质子梯度的产生。讨论与探究法：问题1：为什么氢要通过一系列传递体的传递而是不直接与氧生成水？实验与演示法：图：线粒体；NADH呼吸链；琥珀酸呼吸链；呼吸链酶复合体；视频：呼吸链中电子的运输；NADH呼吸链；琥珀酸呼吸链作业：p262：47.22教学单元二十二（2学时）7.22.1介绍本单元主要介绍生物氧化的第三种产物能量的生成机制和和原理7.22.2目的学习生物体中能量的产生形式和ATP的产生机制7.22.3基本要求1.掌握能量的形式ATP2.了解氧化还原电位的概念和作用3.掌握两种呼吸链产生ATP的数目4.了解氧化磷酸化产生ATP的机制7.224教学内容65 第五节生物氧化中能力的转移和利用一．能量的储存形式（1）高能键1.高能磷酸键2.高能硫酯键（2）高能化合物1.高能磷酸化合物2.高能硫酯化合物（3）ATP二．氧化还原电位（1）氧化还原电位的概念1.氧化还原对2.氧化还原电位的定义3.氧化还原电位的测定（2）氧化还原电位的作用1.判断得失电子趋势2.判断反应自发进行的方向3.计算反应的能量变化三．ATP的生成（1）非氧化磷酸化（2）底物磷酸化（3）氧化磷酸化四．氧化磷酸化的机制（1）化学渗透说的原理（2）化学渗透说的机制教学重点：能量的形式；氧化还原电位的作用；呼吸链产生ATP的数目教学难点：氧化还原电位的作用7.22.5单元教学方法课堂讲授：本节内容由于关系到ATP的生成，因此是后续物质代谢产能的基础，教材中对氧化还原电位的内容与ATP的生成关系不甚明了，因此在讲解中补充了电位的作用，通过循序渐进的讲解电位的作用，以及例题的说明，最终得到ATP的生成机理，由能量的的形式ATP，到通过氧化还原电位差产生的能量而形成ATP，再到两种呼吸链中ATP的生成数量，本节内容的先后环环相扣，教师需要帮助学生理清思路，前后呼应教学内容。教师可通过图片，例题和视频进行讲解。讨论与探究法：问题1：1.将下列物质按给电子强弱顺序排列：细胞色素b，异柠檬酸，NADH+H+，乙醛65 问题2：将下列物质按得电子强弱顺序排列：FMN,辅酶Q，O2，草酰乙酸,乙醛问题3：判断下列反应是否按箭头所始方向进行乙酸+琥珀酸→乙醛+延胡索酸问题4：计算一对电子从NAD+传向O2的自由能变化实验与演示法：图：线粒体结构；呼吸链酶复合体；质子梯度；ATP合酶；呼吸链产能表：高能键和高能化合物；常见氧化还原对的氧化还原电位视频：ATP的合成；ATP合酶作业：p262：47.23教学单元二十三（2学时）7.23.1介绍本单元内容为线粒体外的氧化磷酸化与呼吸链的转化，以及氧化磷酸化的抑制，三羧酸循环的过程。7.23.2目的学习氧化磷酸化的影响因素；学习三羧酸循环的特点7.23.3基本要求1.掌握线粒体外的氧化磷酸化的产ATP数2.掌握三羧酸循环的知识点7.4.4教学内容第四节生物氧化中能量的转移和利用五．线粒体外的氧化磷酸化（1）异柠檬酸穿梭作用（2）磷酸甘油穿梭作用（3）苹果酸穿梭作用六．氧化磷酸化的抑制作用（1）解偶联作用（2）电子传递抑制作用第五节三羧酸循环一．三羧酸循环的过程二．三羧酸循环的产能教学重点：1.不同的穿梭机制引起的ATP数目65 2.三羧酸循环的过程和重点教学难点：三羧酸循环的过程7.23.5单元教学方法课堂讲授：这是氧化磷酸化内容的补充，在一些特殊情况下氧化磷酸化的产ATP数目会产生变化，结合例题和图片讲解这种变化。三羧酸循环是一个十个反应的循环，在以往的教学中没有遇到，因此主要通过一个循环反应图以此讲解，在图中用不同颜色字体标出重要反应所需掌握的知识点，如产ATP，脱氢，关键酶等等，最后以列表总结知识点，以及三羧酸循环总的产能计算方法讨论与探究法：问题：1.当用阿米妥和抗霉素A分别作用于NADH呼吸链和琥珀酸呼吸链时，各产生多少ATP？2.三羧酸循环（伴随氧化磷酸化）一次共产生多少ATP？实验与演示法：图片：纤维素，淀粉的来源，纤维素的来源；膳食纤维表：三羧酸循环的内容知识点7.24教学单元二十四（2学时）7.24.1介绍本单元主要介绍糖代谢的概述，引出无氧和有氧两种方式的特点，介绍糖分解代谢的共同途径7.24.2目的学习糖分解代谢的共同途径7.24.3基本要求1.掌握糖无氧和有氧分解的特点2.掌握EMP途径的知识点7.24.4教学内容第一节概述一．多糖及寡糖的降解65 （1）细胞内降解1.磷酸化酶2.脱支酶（2）细胞外降解1.α-淀粉酶2.β-淀粉酶3.γ-淀粉酶4.纤维素酶二．糖的中间代谢概况（1）合成代谢1.糖原的合成2.糖异生（2）分解代谢1.需氧分解2.不需氧分解①发酵②酵解③以无机物为受氢体第二节糖的无氧分解一．糖分解代谢的共同阶段（1）EMP途径反应历程（2）EMP途径特点教学重点：1.糖的分解方式和途径2.EPM途径的知识点教学难点：1.糖的需氧和不需氧分解的产物区别2.EMP途径的产物7.24.5单元教学方法课堂讲授：结合生产实践，以啤酒厂糖化锅展示淀粉糖化中酶的作用，降解纤维素酶时补充膳食纤维的作用，列表比较各种淀粉酶的作用方式和产物；为加深对不需氧分解的理解，补充很多自然界中的以不同无机物进行糖代谢的细菌，以及他们在生活和生产中的应用实例。对EMP途径的降解与三羧酸循环类似，通过对代谢途径的每一步反应用图示说明，并标示出一些重要的知识点如脱氢、底物磷酸化和关键酶等，最后以表形式总结。讨论与探究法问题：在糖的有氧氧化中氧的作用是什么？实验与演示法：图片：淀粉酶产物；糖化锅；膳食纤维；硝酸盐还原菌的应用，污水处理；腌卤食品；产甲烷菌；沼气池；脱硫菌；黑沙；65 表：淀粉水解酶类的特点；EMP途径的主要内容和知识点7.25教学单元二十五（2学时）7.25.1介绍本单元主要介绍糖的有氧氧化分解过程，以及由此推导出的有机物分解的产能计算方法。7.25.2目的学习糖的有氧氧化分解过程，以及有机物分解产能的计算7.25.3基本要求1.掌握糖的有氧氧化分解的三个环节2.掌握有机物分解产能的计算3.了解糖原合成和糖异生的过程7.25.4教学内容第二节糖的无氧分解一．酵解作用1.酵解的定义2.酵解的产物二．发酵1.发酵的定义2.发酵的产物三．糖无氧分解的生理意义1.为机体提供能量2.为一些厌氧生物和组织所必须第三节糖的需氧分解一．糖有氧氧化的反应历程（1）丙酮酸的生成（2）丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA（3）三羧酸循环二．糖需氧分解的生理意义（1）提供能量（2）物质代谢（3）提供合成代谢原料教学重点：糖有氧氧化的三个阶段；有机物分解产能的计算方法教学难点：有机物分解产能的计算方法7.25.5单元教学方法课堂讲授：本节内容与生产实践关系最大，因此结合发酵产酒和酵解产生酸奶进行讲解，65 同时对乙醇脱氢酶的讲解联系解酒的药物和方法，对糖的有氧分解的讲解，联系生物氧化一章中氢的燃烧和三羧酸循环的共同阶段，因此本节内容只讲解糖分解到乙酰CoA为止，内容更条理清晰。通过计算糖有氧分解的产能得出有机物产能计算的总的方法，并以例题说明讨论与探究法问题：1.1mol丙酮酸和乳酸完全氧化为CO2和H2O生成多少ATP?2.1molα-酮戊二酸完全氧化为CO2和H2O生成多少ATP?实验与演示法：图片：发酵罐，酸奶；解酒药物；有氧分解的三个阶段；作业：P297：4，77.26教学单元二十六（2学时）7.26.1介绍本单元内容主要为糖的合成方面的代谢，由于不涉及光合作用，因此只讲解糖原生成和糖异生作用。7.26.2目的学习磷酸己糖旁路的反应特点和糖合成代谢的特点7.26.3基本要求1.了解磷酸己糖旁路（HMP）的反应特点2.了解糖原生成作用的过程3.掌握糖异生的关键反应7.26.4教学内容第三节糖的需氧分解三．磷酸己糖旁路（1）磷酸己糖旁路的反应历程（2）磷酸己糖旁路的生理意义第四节糖原的合成代谢一．糖原生成作用（1）.葡萄糖的活化（2）.UDPG的生成（3）葡萄糖聚合体的生成（4）.糖原的生成二．糖异生作用（1）糖异生的过程（2）糖异生的原料（3）糖异生的关键酶65 教学重点：磷酸己糖旁路的生理意义；糖异生作用教学难点：糖异生的关键反应和关键酶7.26.5单元教学方法课堂讲授：对HMP途径主要通过和前述相似的方法讲解，重点在于历程中的几个关键反应。对糖异生的降解可结合糖的EMP途径的几个不可逆反应，从而得出关键反应和关键酶实验与演示法：图片：HMP途径作业：P297：17.27教学单元二十七（2学时）7.27.1介绍本单元内容主要为脂分解代谢的过程和产能计算方法。7.27.2目的学习脂肪分解代谢分过程7.27.3基本要求1.掌握甘油和脂肪酸分解代谢的过程2.掌握脂肪酸产能计算的方式7.27.4教学内容第一节脂肪的分解代谢一．甘油的分解代谢（1）甘油彻底氧化分解（2）甘油的糖异生二．脂肪酸的分解代谢（1）脂肪酸分解的步骤1.脂肪酸的活化2.脂酰CoA的转运3.脂酰CoA的β氧化①脱氢②水化③再脱氢④硫解（2）脂肪酸分解的生理意义1.为机体提供大量能量2.分解产物作为合成原料3.供给动物对水的需要教学重点：65 甘油的分解代谢；脂肪酸的β氧化分解教学难点：甘油的分解产能计算；脂肪酸的β氧化分解过程7.27.5单元教学方法课堂讲授：结合前述有机物产能计算的方法可得出甘油产能的数目，强调该数目由于穿梭机制而产生的不确定性，脂肪酸的β氧化可结合反应历程讲解，中间穿插肉毒碱的作用和关于减肥的认识误区，最后以列表总结知识点，对脂肪酸的分解产能计算可得出产ATP计算公式。并以视频展示讨论与探究法问题：1.1mol甘油完全氧化为CO2和H2O产生多少ATP?2.计算硬脂酸完全氧化为CO2和H2O产生多少ATP？实验与演示法：图片：肉毒碱表：脂肪酸β氧化内容视频：脂肪酸氧化产能作业：P347：4，57.28教学单元二十八（2学时）7.28.1介绍本单元内容为脂肪的合成代谢，包括甘油和脂肪酸的合成。7.28.2目的学习脂肪的合成代谢7.28.3基本要求1.了解甘油的合成方式2.掌握脂肪酸合成的过程和耗能7.28.4教学内容第二节脂肪的合成代谢一．α-磷酸甘油的生成（1）糖代谢中间产物合成（2）食物中甘油合成二．脂肪酸的合成代谢（1）乙酰CoA的活化65 （2）脂肪酸的β氧化逆反应①缩合②还原③水合④在还原（3）多次循环三．三酰甘油的合成教学重点：脂肪酸的合成代谢教学难点：脂肪酸的合成耗能计算7.28.5单元教学方法课堂讲授：结合前述有机物合成代谢的过程讲解脂肪酸合成所需原料和能量，脂肪酸的合成可结合反应历程讲解，并与β氧化示意图比较，最后以列表总结知识点并与脂肪酸分解的列表比较记忆，对脂肪酸的合成耗能计算可得出小号ATP计算公式。讨论与探究法问题：1.由乙酰CoA合成1mol软脂酸（16C）需经几次循环？消耗多少ATP和NADPH+H+？实验与演示法：表：脂肪酸合成的内容作业：P347：67.29教学单元二十九（2学时）7.29.1介绍本单元介绍蛋白质和氨基酸分解代谢的共同途径7.29.2目的学习氨基酸分解的共同途径7.29.3基本要求1.了解蛋白质的氮平衡2.掌握氨基酸的脱氨基作用的方式7.29.4教学内容第一节蛋白质的营养作用65 一．氮平衡（1）总氮平衡（2）负氮平衡（3）正氮平衡二．必需氨基酸（1）必需氨基酸（2）非必需氨基酸第二节氨基酸代谢的共同途径一．氨基酸的脱氨基作用（1）氧化脱氨基作用谷氨酸脱氢酶（2）转氨基作用1.谷丙转氨酶2.谷草转氨酶（3）联合脱氨基作用二．氨基酸的脱羧基作用（1）脱羧基反应（2）脱羧产物的效应教学重点：氨基酸的脱氨基作用教学难点：氨基酸的脱氨基作用的三种酶7.29.5单元教学方法课堂讲授：对氨基酸的脱氨基作用的讲解，仍然参考前述物质代谢的几个阶段，只讲解氨基酸到乙酰CoA的过程，重点说明几种酶在脱氨基中的作用。讨论与探究法实验与演示法：图片：氧化脱氨基；7.30教学单元三十（2学时）7.30.1介绍本单元介绍氨基酸脱氨基后的产物代谢去路7.30.2目的学习酮酸的代谢和尿素的生成方式7.30.3基本要求1.掌握尿素生成的过程2.掌握α-酮酸分解的产能计算3.了解一碳基团代谢的特点7.30.4教学内容65 第三节氨基酸脱氨产物的代谢一．氨的代谢（1）氨的来源（2）氨的转运（3）氨的排泄1.尿素的生成过程2.尿素生成耗能计算（2）α-酮酸的代谢1.合成氨基酸2.氧化分解为CO2和水3.转变为糖和脂肪①糖与脂肪的互变②③糖与氨基酸的互变脂肪与氨基酸的互变第四节氨基酸的分解代谢一．一碳单位代谢教学重点：尿素的生成机制；α-酮酸的分解产能；糖、脂肪和氨基酸的互变教学难点：糖、脂肪和氨基酸的互变7.30.5单元教学方法课堂讲授：尿素的生成机制以图形展示，并补充尿素生成的耗能计算，最后以图形总结氨基酸分解代谢的方式和产物去路的内容。作为总结以糖、脂肪和氨基酸的互变来说明三种物质代谢的关系，以及强调代谢反应中各种互变的关键点。讨论与探究法：问题：1.1mol谷氨酸和天冬氨酸完全氧化为CO2和H2O产生多少ATP?实验与演示法：视频：尿素循环作业：P380：1，37.31教学单元三十一（2学时）7.31.1介绍本单元介绍核苷酸的分解和合成代谢7.31.2目的学习核苷酸的代谢过程、原料和产物7.31.3基本要求65 1.了解核苷酸的分解代谢产物2.掌握核苷酸的合成原料和不同产物的合成方式3.掌握脱氧核苷酸的合成原料和不同产物的合成方式7.31.4教学内容第十一章核酸代谢第一节核苷酸代谢一．核苷酸的分解代谢（1）核苷酸的分解过程（2）核苷酸的分解产物二．核苷酸的合成代谢（1）嘌呤核苷酸的合成1.合成原料2.反应历程（2）嘧啶核苷酸的合成1.合成原料2.反应历程（3）脱氧核苷酸的合成1.合成原料2.反应历程教学重点：核苷酸、脱氧核苷酸的合成代谢的原料和起始产物教学难点：脱氧核苷酸的合成代谢的原料和起始产物7.31.5单元教学方法课堂讲授：本节核苷酸的代谢是核酸合成的物质基础，分解代谢的途径和产物简略讲解，重点在于核苷酸的合成，用图形总结出各种核苷酸由原料合成的起始产物，并标示出知识点7.32教学单元三十二（2学时）7.32.1介绍本单元主要介绍DNA复制的内容，是生物化学内容的第三部分7.32.2目的学习DNA复制的机制、过程和参与酶7.32.3基本要求1.掌握DNA复制的参与酶2.掌握DNA复制的过程知识点65 7.32.4教学内容第二节DNA的生物合成一．DNA复制的方式（1）半保留复制的定义（2）半保留复制的实验证明二．参与DNA复制的酶（1）DAN聚合酶1.DNA聚合酶Ⅰ2.DNA聚合酶Ⅱ3.DNA聚合酶Ⅲ（2）DNA连接酶（3）解除DNA高级结构的酶1.解旋酶2.拓扑异构酶3.单链结合蛋白（4）引物酶三．DNA的复制过程（1）合成起始1.辨认起始点2.DNA模板解除高级结构3.RNA引物的生成（2）链延伸1.延伸方向2.半不连续复制①领头链②后续链③回环假说（3）合成终止1.终止序列2.终止过程四．RNA指导的DNA复制（1）逆转录酶（2）逆转录过程教学重点：复制的方式；参与复制的酶；半不连续复制教学难点：半不连续复制的机制7.32.5单元教学方法课堂讲授：本单元开始进入遗传信息传递的部分，这些内容抽象机制复杂，与前述代谢内容采用反应示意图讲解方式不同，本节的讲解大量采用图片和视频，便于学生认识和理解，并以列表形式总结复制的知识点。讨论与探究法：实验与演示法：图片：半保留复制；DNA聚合酶Ⅲ；DNA聚合酶Ⅲ反应机理；DNA聚合酶Ⅲ外切反应；DNA连接酶；解旋酶；拓扑异构酶；单链结合蛋白；DAN解除高级结构；引物酶；复制起点；复制起点序列结构；复制起始过程；复制方向；领头链和后续链的合成；岗崎片段；回环假说；逆转录酶；65 视频：DNA聚合酶反应；拓扑异构酶作用；DAN复制中核苷酸的连接；回环式半不连续复制；DNA的双向复制；DNAreplication；逆转录表：复制的内容作业：P416:17.33教学单元三十三（2学时）7.33.1介绍本单元介绍RNA转录合成的内容，7.33.2目的学习转录的方式、特点和产物7.33.3基本要求1.掌握转录的方式2.掌握转录起点和终点的序列特点3.掌握转录的过程7.33.4教学内容第三节RNA的生物合成一．催化RNA合成的酶（1）原核生物RNA聚合酶1.组成2.反应特点（2）真核生物RNA聚合酶1.RNA聚合酶Ⅰ2.RNA聚合酶Ⅱ3.RNA聚合酶Ⅲ二．RNA的合成过程（1）转录的特点1.不对称转录的定义2.有意义链和反意义链（2）合成起始1.原核生物启动子①开始识别部位②牢固结合部位③起始点2.真核生物启动子①帽子起点②TATA框③CAAT框④增强子3转录起始因子4.起始步骤①.封闭的启动子复合物②.开放的启动子复合物③.合成第一个核苷酸（3）转录延伸1.生长点2.延伸速度（4）转录终止1.强终止结构①.富含G-C回文结构②PolyA结构2.弱终止结构①.富含G-C回文结构②ρ因子65 教学重点：不对称转录；转录的过程；启动子和终止子序列结构教学难点：反意义链的理解；启动子和终止子序列结构7.33.5单元教学方法课堂讲授：本单元开始进入遗传信息传递的第二部分，这些内容抽象机制复杂，本节的讲解与DNA复制类似，大量采用图片和视频，便于学生认识和理解，并以列表形式总结转录的知识点。讨论与探究法：问题：1.为什么转录的酶中没有解旋酶？2.如果DNA双螺旋中的两条链都能转录，则对翻译会产生什么样的结果？3.有下列一段DNA，写出其复制和转录的产物（注明方向）5′ATTCGATA3′4.例题：一段原核DNA序列如下(只列出单链部分),请找出这段序列中所含有的以下几个功能位点①一个启动子,②一个转录起始点,③一个转录终止子④转录出的RNA序列ATTAT5TAGAT10GATCT15TGACA20TGAGG25ACAAG30GGGCT35CCTAT40AATAG45AGTCA50TTTTC55AGGAG60GTGTG65ATGAT70AGCGC75GTCGA80GGATT85CAGGA90CCGAT95ATTGT100CATAT105TGCCA110CTAAG115TTGAT120AATCC125TTCAC130CTGTC135GGAGT140GAAGG145TTTTT150TTTTC155ATGCG160CCG实验与演示法：图片：原核RNA聚合酶结构；真核RNA聚合酶结构；转录因子；不对称转录；有意义链和反意义链；原核-35区序列；-10区序列；真核启动子序列；增强子特点；增强子机制；转录因子；转录复合物；封闭的启动子复合物，开放的启动子复合物；链的延长；模板的解旋和重螺旋；ρ因子；强终止子结构；强终止机制；弱终止机制表：真核RNA聚合酶；RNA转录的内容视频：65 RNA聚合酶与DNA连接；RNA转录过程；识别启动子；真核启动子；mRNA的生活周期作业：P416：5，77.34教学单元三十四（2学时）7.34.1介绍本单元介绍三种RNA产物经转录后的加工成熟方式和过程7.34.2目的学习RNA产物经转录后的加工成熟方式和过程7.34.3基本要求1.了解rRNA的加工方式2.掌握tRNA的加工方式3.掌握mRNA的加工方式和过程7.34.4教学内容第三节RNA的生物合成三．RNA的转录后修饰加工（1）rRNA的转录后加工1.前体rRNA2.前体rRNA的剪切（2）tRNA的转录后加工1.末端多余碱基的去除2.内含子剪接3.加上统一的3末端CCA4.修饰碱基的形成（3）mRNA的转录后加工1.真核mRNA的结构特征①帽子结构②PolyA结构③内含子结构2.真核mRNA的加工①加帽②加尾③内含子剪接：剪接体剪接的方式和过程教学重点：tRNA的加工；mRNA的加工，内含子剪接方式教学难点：mRNA的加工方式7.34.5单元教学方法课堂讲授：65 本节采用图片和视频来讲解三种RNA的转录后加工过程，并为后续蛋白质翻译的内容打下基础。以例题说明mRNA的特点和作用，补充讲解了tRNA的加工方式，以及mRNA的内含子剪接方式和过程，以便学生理解该部分内容与翻译的关系。讨论与探究法：问题：1.有一个被认为是mRNA的核苷酸序列，长300个碱基，你怎样才能：(1)证明此RNA是mRNA而不是tRNA或rRNA。(2)确定它是真核还是原核mRNA。实验与演示法：图片：前体rRNA的剪切；帽子结构；PolyA结构；加帽酶；加尾机制；内含子剪接；剪接体的形成；核内小RNA；视频：mRNA的生活周期；mRNA剪切；内含子的含量；剪接体的形成；转录后加工7.35教学单元三十五（2学时）7.35.1介绍本节介绍蛋白质的合成所需的三种RNA的特点和作用7.35.2目的学习三种RNA在翻译中的作用；遗传密码的特点7.35.3基本要求1.了解核糖体的结构和作用2.掌握tRNA的作用3.掌握遗传密码的特点7.35.4教学内容第一节蛋白质合成体系一．中心法则（1）定义（2）遗传信息传递的方向二．核糖体（1）核糖体的结构1.大亚基2.小亚基（2）核糖体的功能三．tRNA和氨基酰tRNA65 （1）tRNA的结构（2）tRNA的功能四．mRNA第二节遗传密码一．三联体密码的确立二．密码破译（1）人工合成mRNA（2）遗传密码表三．密码的性质（1）密码子不重叠（2）密码的通用性（3）密码的的简并性（4）密码的连续性（5）密码的摆动性教学重点：遗传密码的特点教学难点：遗传密码的简并性和摆动性7.35.5单元教学方法课堂讲授：本节首先阐明遗传信息传递以及基因表达的方式，说明基因表达是分子语言之间的翻译，然后通过对遗传密码的特点来说明三种RNA在翻译中的作用，为为后续的翻译过程奠定基础。讨论与探究法：实验与演示法：图片：遗传信息的传递；多聚核糖体；粗糙性内质网；核糖体大亚基；核糖体小亚基；遗传密码表；三联体密码；密码与反密码的摆动性配对；tRNA反密码；密码配对视频：三联体密码的建立；基因表达7.36教学单元三十六（2学时）7.36.1介绍本单元介绍蛋白质翻译的过程以及知识点，并计较复制、转录和翻译三种过程的区别7.36.2目的学习翻译的过程、特点65 7.36.3基本要求1.掌握翻译过程的知识点2.了解翻译的基本过程和机制3.了解翻译后的修饰7.36.4教学内容第三节蛋白质合成的机制一．蛋白质合成的方向二．密码子的识别（1）氨酰tRNA的反应（2）氨酰tRNA的识别（3）起始氨基酸和起始tRNA三．蛋白质合成的步骤（1）蛋白合成所需原料1.蛋白因子①起始因子②延伸因子③释放因子2.供能物质和无机离子①GTP，ATP②Mg2+（2）合成起始1.核糖体激活①核糖体A位②核糖体P位③核糖体E位④SD序列2.30S起始复合物的形成3.70S起始复合物的形成（3）合成延伸1.结合2.转肽3.移位（4）合成终止1.识别终止密码2.终止因子结合四．多聚核糖体（1）核糖体循环（2）多聚核糖体五．翻译后的修饰作用（1）．肽链的修饰1.肽链末端修饰2.水解修饰3.共价修饰（2）．高级结构的形成1.折叠密码2.分子伴侣介导折叠教学重点：蛋白质合成的过程教学难点：SD序列的作用；蛋白质的分子折叠7.36.5单元教学方法课堂讲授：本65 单元开始进入遗传信息传递的第三部分，这些内容抽象机制复杂，本节的讲解与DNA复制和RNA转录类似，大量采用图片和视频，便于学生认识和理解，并以列表形式总结翻译的知识点，以及和复制、转录加以比较。讨论与探究法：问题：1.已知某DNA单链顺序如下：TCCTACGTTGACCATCGGAATATCGATTGA-1.写出由该链复制得到的DNA互补链的顺序；2.写出由该链转录得到的mRNA链的顺序；3.写出由上述mRNA翻译得到的蛋白质含哪些氨基酸？2.一段DNA序列如下(只列出单链部分),请找出这段序列中所含有的以下几个功能位点①一个启动子,②一个转录起始点,③一个转录终止子④转录出的RNA序列⑤一个RBS⑥起始密码和终止密码⑦翻译的蛋白质含几个氨基酸ATTAT5TAGAT10GATCT15TGACA20TGAGG25ACAAG30GGGCT35CCTAT40AATAG45AGTCA50TTTTG55AGGAG60GTGTG65ATGAT70AGCGC75GTCGA80GGATT85CAGGA90CCGAT95ATTGT100CATAT105TGCCA110TAAGC115TTGAT120AATCC125TTCAC130CTGTC135GGAGT140GAAGG145TTTTT150TTTTC155ATGCG160CCG实验与演示法：图片：起始tRNA；负载tRNA；核糖体不同部位；30S起始复合物；70S起始复合物；SD序列；tRNA进位；转肽；移位；翻译终止；核糖体循环；多聚核糖体表：蛋白质翻译的内容；复制、转录和翻译的比较视频：mRNA的生活周期；翻译的过程；蛋白质伴侣介导折叠；蛋白质的合成延伸；多核糖体；翻译作业：P416:17.37.3教学单元三十七（1学时）7.11教学单元十一7.37.1介绍习题课及课程总复习7.37.2目的为期末考试做一个总复习。7.37.3基本要求65 弄懂教学中的难点和重点7.37.4教学内容对学生学习中的问题，疑问进行解答，评讲作业和习题，梳理整个教学内容7.37.5单元教学方法课堂讲授：对本课程的内容进行总的回顾和总结，对学生学习中的问题，疑问进行解答，评讲作业和习题，梳理教学内容中的难点和重点，为期末考试做一个总复习8．课程要求8.1学生自学的要求教师在每次教学单元之后将告知学生下次教学单元的学习内容，并制定部分参考书和相关学习资源，学生在上课之前应阅读教师制定的教学内容，以及相关的参考书和阅读资源。8.2课外阅读的要求学生应在每教学单元之后阅读相关课外读物，或通过网络对相关学习问题进行进一步了解，教师可推荐本课程相关的课外读物。8.3课堂讨论的要求教师根据教学目的确定讨论的题目并提出具体要求，指导学生搜集有关资料，认真准备意见和写出发言提纲。学生应全部参与并思考，学生的发言机会应保持平衡，讨论进行时，学生须独立思考，各抒己见，引导他们逐步深入到问题的实质并就分歧的意见进行辩论，培养实事求是的精神和创造性地解决问题的能力。讨论结束时，教师作出总结，也可提出进一步思考和研究的问题。8.4课程实践的要求65 教师根据教学目的确定讨论的题目并提出具体要求，指导学生搜集有关资料，认真准备意见和写出发言提纲。学生应全部参与并思考，学生的发言机会应保持平衡，讨论进行时，学生须独立思考，各抒己见，引导他们逐步深入到问题的实质并就分歧的意见进行辩论，培养实事求是的精神和创造性地解决问题的能力。讨论结束时，教师作出总结，也可提出进一步思考和研究的问题。9．课程考核9.1出勤（迟到、早退等）、作业、报告等的要求上课不得迟到、早退，不得旷课，出勤率计入期末总成绩，有事迟到、早退或旷课的需出示假条。作业需按时独立完成，作业要书写工整，条理清晰，不得照抄作业。作业需在规定的时间递交，作业成绩计入平时成绩和期末总成绩。9.2成绩的构成与评分规则说明分子生物学理论课程评分有平时总成绩和期末考试卷面成绩两方面组成，其中平时总成绩占30%，期末卷面成绩占70%，平时总成绩包括平时成绩和期中考试成绩，其中平时成绩占50%，包括考勤，作业、课堂提问和讨论，期中考试成绩占50%。9.3考试形式及说明（含补考）考试形式为闭卷考试，满分100分，考试时间2小时，考试题型包括名词解释、填空、单项选择、多项选择、判断、问答。补考为闭卷，题型相同。10．学术诚信10.1考试违规与作弊考试违规或作弊则本门课程以零分计，并按四川理工学院规定处理10.2杜撰数据、信息等作业或实验有杜撰数据、信息则以该项成绩为零分计，并按四川理工学院规定处理10.3学术剽窃等11．课堂规范11.1课堂纪律1.课前准备工作，桌上不得摆放与本堂课无关的东西或书2.上课后，自觉遵守课堂纪律和教师提出的要求，不得随意打断老师的讲话，65 认真听讲，做笔记。3.认真思考，积极回答老师提出的问题，不要随意打断同学的发言。4.上课后，除非有特殊紧急情况，在没有征得任课教师的同意下，不能随意进出教室；5.上课后，务必将手机关机，不能在上课时间接打电话，收发短信6.上课后，不能吃零食、睡觉；不能交头接耳，窃窃私语7.上课后，除教师有特殊要求外，不能使用手提电脑、MP3、MP4等8.严格禁止在课上打游戏、上网、聊天、听音乐9.认真做好作业，不准抄袭作业，有疑问找老师或同学帮忙。10.因故不能上课，应按照学院规定的要求和程序，事先请假。11.2课堂礼仪教师课堂礼仪：1.仪容仪表整洁，衣着庄重得体，不着奇装异服。2.做好课前准备，上课前不饮酒，保持良好的精神状态。3.上课不迟到，下课不提前，不拖堂，中途不离堂。4．教学姿态要自然，举止文明不吸烟。5.教学要讲普通话，语言文明不粗俗。6.课堂上不接听电话，不做与教学无关的事。7.教师必须严格管理课堂、组织教学，对任教课内的常规纪律负全责。对学生违反课堂常规要求的行为要及时制止，及时教育。8.教师要重视学生课堂行为规范的养成，培养学生的文明行为和礼貌习惯，全面提高学生素质。学生课堂礼仪：1．按时上课，课前5分钟进入教室，严禁携带早餐进入课堂，严格杜绝迟到、旷课等现象，并注意着装整洁，不能穿拖鞋或其他不得体的衣装进入课堂；2.上课迟到，应先敲门或喊“报告”，得到老师允许后，方可悄悄入座。3.在课堂上，要认真听老师讲解，注意力集中，独立思考，重要的内容应做好笔记。4.老师提问时，应积极思考该先举手，回答问题使用普通话，声音要清晰响亮。65 5.听到下课铃响时，若老师还未宣布下课，学生应当安心听讲，不要忙着收拾书本，或把桌子弄得乒乓作响。6.读、写、坐姿应规范统一，科学，有利于身心健康。忌东倒西歪。7.严守课堂纪律，不私下说话，不做小动作，以饱满的精神状态上好每一节课。12．课程资源12.1教材与参考书本课程教材：《生物化学教程》，张洪渊著，四川大学出版社参考书：《生物化学》上下册，沈同著，高等教育出版社《生物化学原理》第二版，张楚富著，高等教育出版社《生物化学-基础理论与临床》，T.M.德夫林主编，科学出版社12.2专业学术专著Lehninger:PrinciplesofBiochemistry(DavidLNelsonandMichaelMCox(4thedition,WorthPublishers,2007)Biochemistry(JeremyMBerg,JohnL.TymoczkoandLubertStryer,5thedition,W.H.FreemanandCompany,2002)12.3专业刊物国内相关刊物：《生物化学与生物物理学报》，《生物化学与生物物理进展》，《中国生物化学与分子生物学报》国外学术期刊：Cell，JournalofBiologicalChemistry，JournalofMolecularBiology，MolecularMicrobiology，MolecularandCellularBiology，EMBOJournal12.4网络课程资源Sumanas多媒体研发公司(http://www.sumanasinc.com/webcontent/animation.html)、美国CSHL实验室(http://www.dnalc.org/resources/animations)、65 McGraw-Hill高等教育集团(http://highered.mcgraw-hill.com/sites/0072995246/student_view0)等国外分子生物学网站共享分子生物学与基因工程过程、实验原理与操作相关的动画12.5课外阅读资源《生命的未来》克雷格文特尔生物化学进展内含肽介导的新型蛋白质纯化技术分离纯化对蛋白质活性的影响单核苷酸多态性影响基因功能的机制蛋白质变性机理与变性时的热力学参数研究进展 蛋白质构象AdvancesinHomologyProteinStructureModelingGlobalAllosteryModelofHemoglobin蛋白质构象与折叠行为的研究蛋白质构象病蛋白质结构研究蛋白质结构预测方法研究蛋白质结构预测的现状与展望13．教学合约14.1阅读课程实施大纲，理解其内容14.2同意遵守课程实施大纲中阐述的标准和期望14．其他说明教学内容或课时按照实际教学情况会有少许调整。建议本门课程开设相关实验课程，有助于学生理解教学内容并能进行相关科学研究。65