生物化学简明教程 第二章 蛋白质

生物化学简明教程（第四版）第2章蛋白质1.蛋白质：是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过酰胺键（肽键）缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子。2.蛋白质的生物学作用：蛋白质是生物体的重要组成成分；蛋白质具有重要的生物学功能：1）作为生物催化剂（酶）2）物质的转运和储存3）运动与支持作用4）免疫保护作用5）代谢调节作用6）参与细胞间信息传递氧化供能3.蛋白质是生物体的重要组成成分：分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45％，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。4.蛋白质的元素组成：C（50~55%）、H（6~8%）、O（20~23%）、N（15~18%）、S（0~4%）、…Others:P、Cu、Fe、Zn、Mn、Se、I等。5.每1g蛋白质中的氮相当于6.25g蛋白质。 4.凯氏（Kjeldahl）定氮法：蛋白质含量=（总氮含量-无机氮含量）×6.25。❤总结：从蛋白质水解物中分离出来的氨基酸有二十种，除脯氨酸和羟脯氨酸外，这些天然氨基酸在结构上的共同特点为：(1)与羧基相邻的α-碳原子上都有一个氨基，因而称为α-氨基酸(2)除甘氨酸外,其它所有氨基酸分子中的α-碳原子都为不对称碳原子,所以：A.氨基酸都具有旋光性，[左旋（-）或右旋（+）]B.每一种氨基酸都具有D-型和L-型两种立体异构体。目前已知的天然蛋白质中氨基酸都为L-型。2.1蛋白质的分类2.1.1根据分子形状分类1）球状蛋白质：（globularprotein）外形接近球形或椭圆形，溶解性较好，能形成结晶，大多数蛋白质属于这一类。颗星使多种多样的生物学功能。2）纤维状蛋白质(fibrousprotein)分子构象类似纤维或细棒。它又可分为可溶性纤维状蛋白质和不溶性纤维状蛋白质。大多数不溶于水。3）膜蛋白质：一般折叠成近球形，插入生物膜。2.1.2根据分子组成分类1.简单蛋白(simpleprotein)：又称为单纯蛋白质；这类蛋白质只含由α -氨基酸组成的肽链，不含其它成分。（仅由肽链组成，不含有其他辅助成分的蛋白质。）（1）清蛋白和球蛋白：（albuminandglobulin）广泛存在于动物组织中。清蛋白易溶于水，球蛋白微溶于水，易溶于稀酸中。（2）谷蛋白(glutelin)和醇溶谷蛋白(prolamin)：植物蛋白，不溶于水，易溶于稀酸、稀碱中，后者可溶于70－80％乙醇中。（3）精蛋白和组蛋白：碱性蛋白质，存在与细胞核中。（4）硬蛋白：存在于各种软骨、腱、毛、发、丝等组织中，分为角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白和丝蛋白。2.结合蛋白(conjugatedprotein)：由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成，其辅助成分通常称为辅基。（1）核蛋白：由简单蛋白与核酸结合而成。如细胞核中的核糖核蛋白等。（2）糖蛋白与蛋白聚糖：由简单蛋白与糖类物质组成。如细胞膜中的糖蛋白等。糖与蛋白质的结合方式：O连接和N连接（3）脂蛋白：由简单蛋白与脂类结合而成。如血清a-，b-脂蛋白等。（4）色蛋白：由简单蛋白与色素结合而成。如血红素、过氧化氢酶、细胞色素c等。（5）磷蛋白：由简单蛋白质和磷酸组成。如胃蛋白酶、酪蛋白、角蛋白、弹性蛋白、丝心蛋白等。2.1.3根据功能分类酶 调节蛋白贮存蛋白转运蛋白质运动蛋白防御蛋白和毒蛋白受体蛋白支架蛋白结构蛋白异常功能2.2蛋白质的组成单位——氨基酸氨基酸（aminoacid)是蛋白质的基本组成单位。从细菌到人类，所有蛋白质都由20种标准氨基酸组成。2.2.1氨基酸的结构通式2.2.2氨基酸的分类1.根据R基的化学结构，可将氨基酸分为①脂肪族氨基酸（疏水性：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Met、Cys；极性：Arg、Lys、Asp、Glu、Asn、Gln、Ser、Thr）②芳香族氨基酸：Phe、Tyr③杂环氨基酸：Trp、His④杂环亚氨基酸：Pro2.按照R基的极性： ①非极性R基氨基酸：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Met、Pro、Trp②不带电荷的极性R基氨基酸：Ser、Thr、Asn、Gln、Tyr、Cys③极性带负电荷的R基氨基酸：Asp、Glu④极性带正电荷的R基氨基酸：His、Lys、Arg1.20种常见氨基酸的名称和结构式（见教材P22-24）2.20种标准氨基酸❤总结：①属于芳香族氨基酸的是：色氨酸Trp、酪氨酸Tyr、苯丙氨酸Phe②属于亚氨基酸的是：脯氨酸Pro③含硫氨基酸包括：半胱氨酸Cys、甲硫氨酸Met④分子量最小的氨基酸是:甘氨酸Gly⑤能形成二硫键的氨基酸是:半胱氨酸Cys⑥含二羧基一氨基的氨基酸有：谷氨酸Glu、天冬氨酸Asp 2.2.3氨基酸的理化性质◆一般物理性质：1.①氨基酸一般有味（无味、甜、苦、鲜等）；②一般均溶于水，溶于酸、碱中；不溶于有机溶剂。③高熔点（200℃以上）2.氨基酸的旋光性及立体异构：除甘氨酸外，氨基酸含有一个手性a-碳原子，因此都具有旋光性[左旋（-）或右旋（+）]，比旋光度是氨基酸的重要物理常数之一，是鉴别各种氨基酸的重要依据。3.氨基酸的光吸收：①构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区(<220nm)均有光吸收。②在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。③酪氨酸的lmax＝275nm，苯丙氨酸的lmax＝257nm，色氨酸的lmax＝280nm。4.两性电离和等电点：氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以离子形式存在，所谓两性离子是指在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的—NH3+正离子和能接受质子的—COO-负离子，因此氨基酸为两性电解质。5.等电点：调节氨基酸溶液的pH，使氨基酸分子上的—NH3+基和—COO-基的解离程度完全相等时，即所带净电荷为零，此时氨基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。（当氨基酸相互连接成蛋白质时，只有其侧链基团和末端的α-氨基，α-羧基是可以离子化的。）6.移动定义：在电场中，不向任何一极移动。（此时溶液的 PH也叫做氨基酸的等电点。）7.氨基酸等电点的确定：①酸碱滴定（滴定曲线）②根据pK值（该基团在此pH一半解离）计算：等电点等于两性离子两侧pK值的算术平均数。pI=或者pI=❤注意：对多氨基和多羧基氨基酸的解离原则：❤结论：①中性氨基酸：pK1为α—羧基的解离常数，pK2为α—氨基的解离常数。pI=(pK1+pK2)/2②酸性氨基酸：pK1为α—羧基的解离常数，pK2为侧链羧基的解离常数。pI=(pK1+pK2)/2③碱性氨基酸：pK2为α—氨基的解离常数，pK3为侧链氨基的解离常数。pI=(pK2+pK3)/28.等电点的应用：pH>pI，aa“-”，aa向正极移动pH