生物化学复习整理

及格必备：蛋白质1.1.N解“等电点”：在某一氨基酸（蛋白质）溶液中，氨基酸（蛋白质）解离为阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸（蛋白质）的等电点。2.“蛋白质的一级结构”：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。主要形成肽键和二硫键。3.“蛋白质的二级结构”：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，指肽链的主链骨架原子的空间排列和相对位置。它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键，不涉及到氨基酸侧链构象。主要形成氢键。主要形式：a-螺旋、b-折叠、b-转角、无规卷曲。4.“模体”：具有特殊功能的超二级结构。数个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。模体往往有特征性的氨基酸序列，并发挥特殊的功能。常见的如钙结合蛋白中结合钙离子的模体、锌指结构等。5.“蛋白质的三级结构”：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。包括主链和侧链的所有原子的空间排布。主要的化学键：疏水键、离子键、氢键、VanderWaals力等。6.“结构域”：是三级结构层次上的局部折叠区。对于较大的蛋白质分子，多肽链往往由两个或两个以上在三级结构上相对独立的区域缔合而成，每一区域各行其功能。这种相对独立的区域称结构域(domain)。7.“蛋白质的四级结构”：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基(subunit)。蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基与亚基的相互作用，称为蛋白质的四级结构。主要形成疏水作用力，其次是氢键和离子键。8.“协同效应”：寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。如果是促进作用则称为正协同效应，如果是抑制作用则称为负协同效应。9.“变构效应”：一个配体与亚基的结合,引起亚基构象改变,进而伴随其功能的变化。这种蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。10.“蛋白质变性”：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。（不涉及一级结构改变）核酸11.“DNA超螺旋结构”：DNA双螺旋链再盘绕即形成超螺旋结构。盘绕方向与DNA双螺旋方同相同即为正超螺旋；盘绕方向与DNA双螺旋方同相反即为负超螺旋。12.mRNA结构特点：大多数真核mRNA的5’末端均在转录后加上一个7-甲基鸟苷，同时第一个核苷酸的C′2也是甲基化，形成帽子结构：m7GpppNm-。大多数真核mRNA的3’末端有一个多聚腺苷酸(polyA)结构，称为多聚A尾。帽和尾的功能：负责mRNA核内向胞质的转位，mRNA的稳定性维系以及翻译起始的调控。mRNA的功能：携带遗传密码，作为蛋白质生物合成的模板。把DNA所携带的遗传信息，按碱基互补配对原则，抄录并传送至核糖体，用以决定其合成蛋白质的氨基酸排列顺序。13.tRNA的结构特点：一级结构：含10~20%稀有碱基，如DHU； 3′末端为—CCA-OH；具有TyC。二级结构呈三叶草形。三级结构呈倒L形。功能：活化、搬运氨基酸到核糖体，参与蛋白质的翻译。14.rRNA的功能：参与组成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。15.核酸的理化性质：紫外吸收，嘌呤碱和嘧啶碱具有共轭双键体系，最大吸收峰260nm；DNA的变性：在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。16.“增色效应”：DNA变性时，有更多的共轭双键得以暴露，DNA在260nm处的吸光度增高的现象。17.“Tm”：在解链过程中，紫外吸光度的变化值达到最大变化值的50%时的温度称为DNA的解链温度，又称融解温度(meltingtemperature,Tm)。其大小与G+C含量成正比。酶1.“酶的活性中心”：或称活性部位(activesite)，指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。（结合基团+催化基团）2.“同工酶”(isoenzyme)是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。（LDH）（同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断。）3.酶促反应的特点：高效性、特异性、可调节性（对酶生成与降解量的调节；酶催化效力的调节；通过改变底物浓度对酶进行调节等）。4.底物浓度对酶促反应速率的影响：呈矩形双曲线关系。当底物浓度较低时，反应速度与底物浓度成正比，反应为一级反应。随着底物浓度的增高，反应速度不再成正比例加速，反应为混合级反应。当底物浓度高达一定程度，反应速度不再增加，达最大速度，反应为零级反应。5.“Km值”等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol/L。Km是酶的特征性常数之一；可近似表示酶对底物的亲和力；同一酶对于不同底物有不同的Km值。6.“Vm值”：酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。Vmax=K3[E]，如果酶的总浓度已知，可从Vmax计算酶的转换数，即动力学常数K3。7.酶浓度对反应速度的影响：当[S]＞＞[E]，酶可被底物饱和的情况下，反应速度与酶浓度成正比8.酶的不可逆性抑制：以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活。9.酶的可逆性抑制（非共价键结合，透析、超滤等方法可除去）：○1竞争性抑制作用，如：丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶。特点：I与S结构类似，竞争酶的活性中心；抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度；动力学特点：Vmax不变，表观Km增大。○2非竞争性抑制：抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系；抑制程度取决于抑制剂的浓度；动力学特点：Vmax降低，表观Km不变。○3反竞争性抑制：抑制剂只与酶－底物复合物结合；抑制程度取决与抑制剂的浓度及底物的浓度；动力学特点：Vmax降低，表观Km降低。10.酶的变构调节：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。特点：酶分子结构中没有化学键的变化。只是变构调节剂非共价的与酶分子结合，从而改变酶的构象，影响酶的催化活性。 11.酶的共价修饰调节：在其他酶的催化作用下，酶蛋白分子活性中心的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，这一过程称为酶的共价修饰调节。特点：需由其它酶催化；酶分子上有共价键的变化，即酶化学结构有所变化；酶分子出现组成的变化；化学修饰点位于酶的活性中心；有信号级联放大效应。糖代谢1.糖酵解：反应部位：胞浆。过程：○1由葡萄糖分解成丙酮酸，称之为酵解途径，10步反应。○2由丙酮酸转变成乳酸（LDH催化）。关键酶：己糖激酶（6-磷酸葡萄糖可反馈抑制己糖激酶，但肝葡萄糖激酶不受其抑制。长链脂肪酰CoA可变构抑制肝葡萄糖激酶。）、6-磷酸果糖激酶-1（变构激活剂：AMP;ADP;F-1,6-2P;F-2,6-2P；变构抑制剂：柠檬酸;ATP（高浓度））、丙酮酸激酶（变构激活剂：1,6-双磷酸果糖；变构抑制剂：ATP,丙氨酸）。生理意义：是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；是机体的快速供能方式；是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径：无线粒体的细胞，如：红细胞；代谢活跃的细胞，如：白细胞、骨髓细胞。2.底物水平磷酸化：代谢物在反应过程中，底物分子内部能量重新分布，形成分子内高能键。直接利用分子内的能量使ADP磷酸化生成ATP的过程，称为底物水平磷酸化。3.糖的有氧氧化：反应部位：一步胞液，二三四步线粒体。反应过程：酵解途径；丙酮酸氧化脱羧；TAC循环，8步反应；氧化磷酸化。生理意义：糖的有氧氧化是机体产能最主要的途径。它不仅产能效率高，而且由于产生的能量逐步分次释放，相当一部分形成ATP，所以能量的利用率也高。限速酶：七个。调节特点：⑴有氧氧化的调节通过对其关键酶的调节实现。⑵ATP/ADP或ATP/AMP比值全程调节。该比值升高，所有关键酶均被抑制。⑶氧化磷酸化速率影响三羧酸循环。前者速率降低，则后者速率也减慢。⑷三羧酸循环与酵解途径互相协调。三羧酸循环需要多少乙酰CoA，在糖供充足时，酵解途径就产生相应的丙酮酸以生成乙酰CoA。4.Krebs循环：经过一次三羧酸循环，消耗一分子乙酰CoA，经四次脱氢，二次脱羧，一次底物水平磷酸化。生成1分子FADH2，3分子NADH+H+，2分子CO2，1分子GTP。关键酶：柠檬酸合酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体、异柠檬酸脱氢酶。生理意义：是三大营养物质氧化分解的共同途径；是三大营养物质代谢联系的枢纽；为其它物质代谢提供小分子前体；为呼吸链提供H++e。三羧酸循环本身并不是ATP生成的场所。它的作用在于四次脱氢，为氧化磷酸化提供还原当量。5.磷酸戊糖途径是指由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH+H+，前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程。反应部位：胞液。反应过程：○1氧化反应，生成磷酸戊糖，NADPH+H+及CO2。○2非氧化反应，一系列机团转移。关键酶：6-磷酸葡萄糖脱氢酶（酶活性主要受NADPH/NADP+比值影响）。特点：⑴脱氢反应以NADP+为受氢体，生成NADPH+H+。⑵反应过程中进行了一系列酮基和醛基转移反应，经过了3、4、5、6、7碳糖的演变过程。⑶反应中生成了重要的中间代谢物——5-磷酸核糖。⑷一分子G-6-P经过反应，只能发生一次脱羧和二次脱氢反应，生成一分子CO2和2分子NADPH+H+。生理意义：为核苷酸的生成提供核糖；提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应。 6.糖原合成：反应部位：主要在肝脏、肌肉；胞浆。反应过程：○1葡萄糖磷酸化生成6-磷酸葡萄糖；○26-磷酸葡萄糖转变成1-磷酸葡萄糖○31-磷酸葡萄糖转变成尿苷二磷酸葡萄糖○4α-1,4-糖苷键式结合○5糖原分枝的形成。关键酶：糖原合酶。7.“UDPG”：尿苷二磷酸葡萄糖。可以看作“活性葡萄糖”，在体内充作葡萄糖供体。8.糖原分解：反应部位：胞浆。反应过程：○1糖原的磷酸解；○21-磷酸葡萄糖转变成6-磷酸葡萄糖；○36-磷酸葡萄糖水解生成葡萄糖（葡萄糖-6-磷酸酶（肝，肾））。脱枝酶的作用：①转移葡萄糖残基②水解a-1,6-糖苷键。关键酶：糖原磷酸化酶9.糖异生：反应部位：主要在肝、肾细胞的胞浆及线粒体。原料：乳酸、甘油、生糖氨基酸。生理意义：维持血糖浓度恒定、补充肝糖原、调节酸碱平衡。10.糖异生途径：不完全是糖酵解的逆反应。反应过程：○1丙酮酸转变成磷酸烯醇式丙酮酸(PEP)，丙酮酸羧化酶生成草酰乙酸，辅酶为生物素（反应在线粒体）；磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶（胞液、线粒体）。草酰乙酸出线粒体，转化为天冬氨酸或苹果酸。○21,6-双磷酸果糖转变为6-磷酸果糖。○36-磷酸葡萄糖水解为葡萄糖。关键酶：丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶、果糖二磷酸酶-1、葡萄糖-6-磷酸酶。脂代谢1.脂肪动员：储存在脂肪组织/细胞中的脂肪被脂肪酶逐步水解为游离脂酸（与血浆清蛋白结合后由血液运送至全身各组织）及甘油（直接由血液运送至肝、肾、肠等组织。）并释放入血，供其他组织氧化利用的过程。关键酶：激素敏感性甘油三酯脂肪酶（HSL）。脂解激素：胰高血糖素、肾上腺素等；抗脂解激素：胰岛素等。2.脂酸的氧化分解(β-氧化)：脂酸活化成脂酰CoA，从脂酰CoA的β-碳原子开始氧化，依次经过脱氢、加水、再脱氢、硫解，产生减少2C的脂酰CoA和乙酰CoA，如此反复进行，脂酰CoA全部转变为乙酰CoA。反应部位：除脑组织外,大多数组织均可进行，其中肝、肌肉最活跃。胞液、线粒体。反应过程：○1脂酸的活化(胞液)，2个高能磷酸键。○2脂酰CoA经肉碱转运进入线粒体（脂酸β-氧化的限速步骤）。○3脂酸的β-氧化：脱氢、加水、再脱氢、硫解。限速酶：肉碱脂酰转移酶Ⅰ(CAT-I)。能量代谢：○1活化：消耗2个高能磷酸键；○2每轮循环：四个重复步骤：脱氢、加水、再脱氢、硫解。产物：1分子乙酰CoA、1分子少两个碳原子的脂酰CoA、1分子NADH+H+、1分子FADH2。例16碳软脂酸的氧化：7轮循环产8分子乙酰CoA、7分子NADH+H+、7分子FADH2。净生成ATP：8×10+7×2.5+7×1.5–2=106。3.酮体：乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮三者总称为酮体。是脂酸在肝细胞氧化分解产生的特有中间代谢物。代谢定位：代谢定位：生成：肝细胞线粒体。利用：肝外组织（心、肾、脑、骨骼肌等）线粒体。生理意义：酮体是肝脏输出能源的一种形式。并且酮体可通过血脑屏障，是肌肉尤其是脑组织的重要能源。酮体利用的增加可减少糖的利用，有利于维持血糖水平恒定，节省蛋白质的消耗。酮体生成调节：○1饥饿与饱食：饥饿—胰高血糖素增加—脂肪动员—FFA增多—脂酸的β-氧化加强—酮体生成增多。○2肝糖原含量：肝糖原丰富—糖代谢旺盛—3-磷酸甘油含量多—FFA与之反应产生甘油三酯和磷脂—生成酮体较少。○3丙二酰CoA抑制脂酰CoA进入线粒体。（丙氨酸变构抑制丙酮酸激酶） 4.软脂酸的合成：合成部位：组织：肝、肾、脑、肺、乳腺及脂肪等组织；细胞：胞液。5.6.细节把握：蛋白质：1.各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。蛋白质含量的测定：凯氏定氮法。2.组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均为L-α-氨基酸（甘氨酸除外）。3.色氨酸、酪氨酸（、苯丙氨酸）共轭双键，有紫外吸收性质。最大吸收峰280nm。4.谷胱甘肽（GSH），有还原性，NADPH可以用来维持。5.b-转角由四个氨基酸残基组成，第二个常为脯氨酸残基.。6.“分子伴侣”：诱导与维持蛋白质正确空间构象的其它分子，通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。7.蛋白质构象改变导致疾病：老年痴呆症、疯牛病等。8.蛋白质胶体稳定的因素：表面电荷；水化膜。9.氨基酸与茚三酮反应呈蓝紫色；肽键经双缩脲反应呈紫色或红色。核酸1.碱基和核糖形成糖苷键，糖苷和磷酸形成磷酸酯键，核苷酸之间形成3′—5′磷酸二酯键（一个核苷酸的3′-OH与另一分子核苷酸的5′-磷酸基）。2.核苷酸一级结构指DNA或RNA中核苷酸的排列顺序,亦即碱基序列。多聚核苷酸总有5′-磷酸末端（常用5′-P表示）；3′-羟基末端（常用3′-OH表示）。多聚核苷酸链具有方向性，一般书写方向是5′→3′。3.DNA的功能：DNA的基本功能是以基因的形式荷载遗传信息，并作为基因复制和转录的模板。它是生命遗传的物质基础，也是个体生命活动的信息基础。4.热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性，这一过程称为退火。5.DNA变性的本质是双链间氢键的断裂酶1.酶蛋白决定反应的特异性，辅助因子决定反应的种类与性质。2.焦磷酸硫胺素(TPP)是脱羧酶的辅酶，催化丙酮酸或α–酮戊二酸的氧化脱羧反应。辅酶A传递酰基。生物素是B族维生素B7，它是多种羧化酶的辅酶。生物素的功能是作为CO2的递体，在生物合成中起传递和固定CO2的作用。3.辅助因子中，辅酶结合疏松，辅基结合紧密。4.诱导契合假说：酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程称为酶-底物结合的诱导契合假说。5.Vm值和Km值的测定：双倒数作图法（林-贝氏作图法）；Hanes作图法6.温度对酶促反应速率的双重影响：温度升高，酶促反应速度升高；由于酶的本质是蛋白质，温度升高，可引起酶的变性，从而反应速度降低。7.抑制剂对酶有一定选择性（变性无选择性），抑制剂多与必须基团结合，去除抑制剂后酶的催化活性恢复，酶与抑制剂结合后空间构象改变但并非无序（变性变为无序）。8.对酶的调节：酶活性的调节（快速调节）；酶含量的调节（缓慢调节）糖代谢 1.糖酵解产乳酸的去路：分解利用；乳酸循环（糖异生）【肝脏利用乳酸糖异生，产生葡萄糖供给肌肉，肌肉无氧氧化产生乳酸再进入肝脏】2分子乳酸异生为1分子葡萄糖需6分子ATP。2.机体糖供不足时，可能引起TAC运转障碍，这时苹果酸、草酰乙酸可脱羧生成丙酮酸，再进一步生成乙酰CoA进入TAC氧化分解。3.巴斯德效应(Pastuereffect)指有氧氧化抑制糖酵解的现象。4.人体内，肌糖原含量多，主要功能于肌肉收缩；肝糖原含量少，主要用于维持血糖水平。5.血糖的激素调节：降：胰岛素；升：胰高血糖素、糖皮质激素、肾上腺素（应激）。脂代谢1.必需脂酸：亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸。2.肝细胞内FFA的主要去路：○1合成甘油三酯和磷脂；○2β-氧化生成酮体。转录1.不对称转录(asymmetrictranscription)，它有两方面含义：某一结构基因转录时，DNA分子双链中，一股链用作模板指引转录，另一股链不转录；其二，不同的结构基因，模板链并非总是在同一单链上。2.DNA双链中按碱基配对规律能指引转录生成RNA的一股单链，称为模板链(templatestrand)，也称作有意义链或Watson链。相对的另一股单链是编码链(codingstrand)，也称为反义链或Crick链。3.启动子（自）：RNA聚合酶在转录起始上游结合的DNA特殊序列，结合后，能启动RNA的合成。4.转录空泡是在转录延长过程中，由局部解开的DNA双链、RNA聚合酶（的核心酶）和依附于模板链的RNA产物结合在一起构成的复合体。｛转录起始复合物是在转录起始时，第一位核苷酸加入到酶-模版上的复合物，和转录空泡的区别仅在于未生成RNA链，RNA聚合酶是全酶而非核心酶。｝5.原核生物的转录（羽毛状现象）说明：在同一DNA模板上，有多个转录同时在进行；转录尚未完成，翻译已在进行。6.RNA聚合酶Ⅰ（RNAPolⅠ）核仁内，催化合成rRNA前体，对鹅膏蕈碱耐受；RNA聚合酶Ⅱ（RNAPolⅡ）核内转录生成hnRNA，加工成mRNA后输送给胞质蛋白质合成体系，对鹅膏蕈碱极敏感；RNA聚合酶Ⅲ（RNAPolⅢ）在核仁外催化转录编码tRAN、5sRNA、小RNA分子的基因，对鹅膏蕈碱较为敏感。7.酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）；碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸（Arg）、组氨酸。8.羧基末端结构域（CTD）：RNA-polⅡ最大亚基的羧基末端有一段共有序列，为Tyr（酪氨酸）-Ser（丝氨酸）-Pro（脯氨酸）-Thr（苏氨酸）-Ser（丝氨酸）-Pro（脯氨酸）-Ser（丝氨酸）的重复序列片段。RNA-polⅠ、Ⅲ都无CTD。所有真核生物的RNA-polⅡ都具有CTD。只是7个AA共有序列的重复程度不同。 9.转录起始前复合物：真核生物转录因子之间相互辨认结合，并结合RNA-polII而进入启动子核心区TATA，由各种TF，RNA-pol与转录的基因上游DNA三者结合而成的复合体。10.拼板理论(piecingtheory)：少数几个反式作用因子（主要是可诱导因子和上游因子）之间互相作用，再与基本转录因子、RNA聚合酶搭配而有针对性地结合、转录相应的基因。可诱导因子和上游因子常常通过辅激活因子或中介子与基本转录因子、RNA聚合酶结合，但有时也可直接与基本转录因子、RNA聚合酶结合。11.前体mRNA在5’-末端加入7-甲基鸟嘌呤的帽结构，3’端特异位点断裂并加上多聚腺苷酸尾。12.原核生物转录终止：转录终止指RNA聚合酶在DNA模板上停顿下来不再前进，转录产物RNA链从转录复合物上脱落下来。ρ因子终止转录的作用是：与RNA转录产物结合，结合后ρ因子和RNA聚合酶都可发生构象变化，从而使RNA聚合酶停顿，解螺旋酶的活性使DNA/RNA杂化双链拆离，利于产物从转录复合物中释放。非依赖Rho因子的转录终止：DNA模板上靠近终止处，有些特殊的碱基序列，转录出RNA后，RNA产物形成特殊的结构来终止转录。茎环结构使转录终止的机理：使RNA聚合酶变构，转录停顿；使转录复合物趋于解离，RNA产物释放。1.密码子（codon）：在mRNA的开放阅读框架区，以每3个相邻的核苷酸为一组，代表一种氨基酸(或其他信息)，这种三联体形式的核苷酸序列称为密码子。2.起始密码子(initiationcodon)：AUG；终止密码子(terminationcodon)：UAA、UAG、UGA。3.密码子特点：1.方向性（翻译时遗传密码的阅读方向是5’→3’，即读码从mRNA的起始密码子AUG开始，按5’→3’的方向逐一阅读，直至终止密码子）。2.连续性（编码蛋白质氨基酸序列的各个三联体密码连续阅读，密码子及密码子的各碱基之间既无间隔也无交叉）。3.简并性（一种氨基酸可具有2个或2个以上的密码子为其编码。这一特性称为遗传密码的简并性。除色氨酸和甲硫氨酸仅有1个密码子外，其余氨基酸有2、3、4个或多至6个三联体为其编码。为同一种氨基酸编码的各密码子称为简并性密码子，也称同义密码子）。4.通用性（从简单的病毒到高等的人类，几乎使用同一套遗传密码，因此，遗传密码表中的这套“通用密码”基本上适用于生物界的所有物种，具有通用性。密码的通用性进一步证明各种生物进化自同一祖先）。5.摆动性（反密码子与密码子之间的配对有时并不严格遵守常见的碱基配对规律，这种现象称为摆动配对(wobblebasepairing)）。4.许多真核生物基因转录后有一个对mRNA外显子加工的过程，可通过特定碱基的插入、缺失或置换，使mRNA序列中出现移码突变、错义突变或无义突变，导致mRNA与其DNA模板序列不匹配，使同一前体mRNA翻译出序列、功能不同的蛋白质。这种基因表达的调节方式称为mRNA编辑（mRNA editing）。5.tRNA的作用：运载氨基酸：氨基酸各由其特异的tRNA携带，一种氨基酸可有几种对应的tRNA，氨基酸结合在tRNA3ˊ-CCA的位置，结合需要ATP供能；充当“适配器”：每种tRNA的反密码子决定了所携带的氨基酸能准确地在mRNA上对号入座。6.蛋白质生物合成需要酶类、蛋白质因子等：氨基酰-tRNA合成酶(aminoacyltRNAsynthetase)，催化氨基酸的活化；转肽酶(peptidase)，催化核蛋白体P位上的肽酰基转移至A位氨基酰-tRNA的氨基上，使酰基与氨基结合形成肽键;并受释放因子的作用后发生变构，表现出酯酶的水解活性，使P位上的肽链与tRNA分离；转位酶(translocase)，催化核蛋白体向mRNA3’-端移动一个密码子的距离，使下一个密码子定位于A位。起始因子（initiationfactor，IF）、延长因子（elongationfactor，EF）、释放因子（releasefactor，RF）。（IF-1：占据A位防止结合其他tRNA。IF-2：促进起始tRNA与小亚基结合。IF-3：促进大小亚基分离，提高P位对结合起始tRNA的敏感性）。（EF-Tu：促进氨基酰-tRNA进入A位，结合并分解GTP。EF-Ts：调节亚基。EF-G：有转位酶活性，促进mRNA-肽酰-tRNA由A位移至P位，促进tRNA卸载与释放。RF-1：特异识别UAA、UAG，诱导转肽酶转变为酯酶。RF-2：特异识别UAA、UGA，诱导转肽酶转变为酯酶。RF-3：可与核蛋白体其他部位结合，有GTP酶活性，能介导RF-1及RF-2与核蛋白体的相互作用）蛋白质生物合成的能源物质为ATP和GTP;参与蛋白质生物合成的无机离子有Mg2+、K+等。7.氨基酰-tRNA合成酶特点：对氨基酸和tRNA均具有高度特异性；具有校正活性。8.原核生物：fMet-tRNAfMet；9.真核生物：起始氨基酰-tRNA:Met-tRNAiMet；参与肽链延长的甲硫氨酰-tRNA：Met-tRNAMet。10.原核生物蛋白质合成过程：起始。1.核蛋白体大小亚基分离；2.mRNA在小亚基定位结合（两种机制：mRNA起始AUG上游S-D序列（与小亚基中的16S-rRNA3ˊ-端一富含嘧啶碱基的短序列通过碱基互补而结合）及其后的小核苷酸序列（与核蛋白体小亚基蛋白rpS-1识别并结合））；3.起始氨基酰-tRNA的结合；4.核蛋白体大亚基结合。延长（核蛋白体循环）。1.进位；2.成肽；3.转位。终止。11.（原核生物）翻译起始复合物：完整核蛋白体、mRNA、fMet-tRNAfMet。12.真核生物翻译与原核生物的不同：起始：核蛋白体小亚基先同氨基酰-tRNA结合，再结合mRNA。延长：真核细胞核蛋白体没有E位，转位时卸载的tRNA直接从P位脱落。终止：只有1个释放因子eRF，完成原核生物各类RF的功能。13.蛋白质生物合成(proteinbiosynthesis)也称翻译(translation)，是生物细胞以mRNA为模板，按照mRNA分子中核苷酸的排列顺序所组成的密码信息合成蛋白质的过程。14.肽链延长在核蛋白体上连续循环式进行，又称为核蛋白体循环(ribosomalcycle)，包括以下三步：进位（注册）、成肽、转位。每轮循环使多肽链增加一个氨基酸残基。基因表达调控要求：掌握基因表达调控的基本概念与原理 掌握原核生物乳糖操纵子的结构及调节机制了解真核基因转录调控元件了解真核基因组结构特点内容：一、基因表达的基本概念与原理1．基因、基因组（一个细胞或病毒所携带的全部遗传信息或整套基因）、基因表达（基因经过转录、翻译，产生具有特异生物学功能的蛋白质分子的过程）的概念2．基因表达的特异性（时间特异性或阶段特异性、空间特异性或细胞或组织特异性）3．基因表达的方式（组成性表达（管家基因）；诱导和阻遏表达（可诱导、可阻遏基因））4．基因表达调控的意义（适应环境、维持生长和增殖；维持个体发育与分化）二、基因表达调控的基本原理基因表达调控的多层次和复杂性基因转录激活调节的基本要素（特异DNA序列（操纵子序列），调节蛋白（反式作用作用于其他基因、顺式作用作用于自身基因），DNA–蛋白质、蛋白质–蛋白质相互作用，RNA聚合酶）三、原核基因表达调节（主要环节在转录起始）原核基因转录调节特点（σ因子决定RNA聚合酶识别特异性；操纵子模型在原核基因表达调控中有普遍性；原核操纵子收到阻遏蛋白的负性调节）原核生物转录起始调节：乳糖操纵子的结构与调节机制原核生物转录终止调节原核生物翻译水平调节（○1蛋白质分子结合于翻译起始点或起始点周围进行自我调节：调节蛋白结合mRNA靶位点，阻止核蛋白体识别翻译起始区，从而阻断翻译；调节蛋白一般作用于自身mRNA，抑制自身的合成，称自我控制(autogenouscontrol)。○2反义RNA结合mRNA翻译起始部位的互补序列对翻译进行调节）四、真核基因表达调节真核基因组结构特点（真核基因组结构庞大；单顺反子；重复序列；基因不连续性）真核基因表达调控特点：细胞内有多种RNA聚合酶；活性染色体结构变化：对核酸酶敏感；DNA拓扑结构变化；DNA碱基修饰变化（转录活化状态的基因一般是低甲基化）；组蛋白变化：（①富含Lys组蛋白水平降低②H2A,H2B二聚体不稳定性增加③组蛋白修饰（乙酰化、甲基化或磷酸化修饰）④H3组蛋白巯基暴露）在真核基因表达调控中以正性调节占主导在真核细胞中转录与翻译分隔进行转录后修饰、加工更为复杂RNApolⅠ和polⅢ的转录调节RNApolⅡ转录起始的调节（顺式作用元件（启动子、增强子、沉默子），反式作用因子，mRNA转录激活及其调节）RNApolⅡ转录终止的调节 转录后水平的调节翻译水平和翻译后调节基因重组与基因工程特异位点重组：λ噬菌体DNA的整合；细菌的特异位点重组；免疫球蛋白基因的重排受体是细胞膜上或细胞内能特异识别生物活性分子（配体）并与之结合，进而引起生物学效应的特殊蛋白质。（个别是糖脂）分类：膜受体：环状受体（配体依赖性离子通道。神经递质）、七个跨膜α螺旋受体(蛇型受体，胞浆面第三个环能与鸟苷酸结合蛋白相偶联)、单个跨膜α螺旋受体（糖蛋白/且只有一个跨膜螺旋结构）；胞内受体：胞浆受体（多是反式作用因子）、核受体。受体作用特点：高度专一性；高度亲和力；可饱和性；可逆性(非共价结合)；受体/配体作用的效应特异性；可竞争抑制；受体数目﹑亲和力可调控；同一配体有多样受体。常见细胞内第二信使：环核苷酸类第二信使：cAMP和cGMP（靶分子蛋白激酶或离子通道）；具有第二信使特征的脂类衍生物：DAG（靶分子PKC）、IP3（钙离子通道打开）；钙离子Ca2+（活化PKC、钙调蛋白）；一氧化氮NO、一氧化碳CO、硫化氢H2S的第二信使作用近年来也得到证实。通过AC-cAMP-PKA通路转导信号通过PLC-IP3/DAG-PKC通路介导信号转导