生物化学课件整理

第三章简单蛋白质：完全由氨基酸残基组成的蛋白质。缀合蛋白质：除蛋白质部分外，还有非蛋白质成分（辅基）。球蛋白：根据蛋白质的溶解度能溶于水或稀盐的一类蛋白质。球状蛋白质：多肽链能够折叠，使分子外形成为球状的蛋白质。稀有氨基酸：蛋白质组成中，除常见的20种氨基酸外，还有一些不常见的氨基酸，如4－羟脯氨酸，它们是常见氨基酸衍生来的。非蛋白质氨基酸：还有300多种氨基酸不参与蛋白质组成，它们以游离状态或结合状态存在于细胞或组织中。多为蛋白质氨基酸的衍生物。 常作为代谢物前体或中间产物。等电点：氨基酸所带正电荷数与负电荷数相等时（净电荷为零时）的溶液pH值。氨基酸等电点pI＝1/2（pKa1＋pKa2）桑格反应桑格试剂：2,4-二硝基氟苯（DNFB）在弱碱性溶液中,DNFB将a-氨基酸转变成黄色的2,4-二硝基苯基氨基酸.（ＤＮＰ）应用:1、鉴定多肽链Ｎ－端氨基酸重要方法2、芥子气毒性原理艾德曼反应试剂：苯异硫氰酸酯（Phenylisothiocyanate,PITC）用途：鉴定多肽链氨基末端AA;蛋白质测序茚三酮反应(Ninhydrinreaction)反应过程：脱氨－脱羧－还原－氨合反应产物：兰紫色沉淀、ＣＯ２用途:定性或定量氨基酸通过测定ＣＯ２或者蓝紫色物质定量大部分氨基酸在远红外和远紫外光区（200nm以下）有吸收，但Tyr（275）,Phe（257）,Trp（280）因苯环上含共轭双键，在近紫外区吸收光，其吸收高峰在280nm左右。A=eCL紫外法测定蛋白质浓度的原理。蛋白质一级结构是指多肽链共价主链的氨基酸顺序及二硫键的位置.肽为AA链，多肽链中的一个AA单位称为AA残基（residue）。肽的特征化反应：（颜色反应）双缩脲反应：碱性硫酸铜反应生成紫红或兰紫色络和物。定量测定多肽。注意：必须是三肽以上才发生黄色反应：硝酸反应生成黄色二硝基苯衍生物，如酪氨酸和苯丙氨酸肽键的水解蛋白质一级结构的测定（一）蛋白质测序（直接法）（1）测定蛋白质分子中多肽链的数目（sanger法）根据反应的N末端的数目确定蛋白质中肽链的数目（一条肽链只有一个N末端）（2）拆分蛋白质分子的多肽链断开多肽链内的二硫键（3）分析每一多肽链的氨基酸组成（4）用两种以上方法裂解多肽链成较小的片段（酶法、化学法），得到几套肽段。（5）鉴定多肽链N-末端和C-末端残基常用于N－末端的测定方法：1.DNFP法（桑格反应）2.PITC法（艾德曼反应）3.氨肽酶法（专一从氨基末端将肽键切断）4.DNS法（丹磺酰氯）类似DNFP法同源蛋白质：在不同生物体中行使相同或相似功能的蛋白质为同源蛋白质。生物功能是由一级结构决定的;蛋白质一级结构中保守氨基酸对蛋白质的生物功能致关重要.肽链中的酰胺基（-CO-NH-）称为肽基。蛋白质的二级(Secondary)结构是指肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。主要有a-螺旋、b-折叠、b-转角。 多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一周，沿轴上升的距离即螺距为0.54nm,含3.6个氨基酸残基；两个氨基酸之间的距离为0.15nm。a－螺旋主要特点：1.每圈螺旋含3.6个氨基酸残基，沿螺旋方向上升0.54nm；2.a-螺旋中氨基酸残基侧链伸向外侧；3.a-螺旋靠氢键维持，氢键的取向几乎与中心轴平行；4.a-螺旋为右手螺旋。b-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。肽链的主链呈锯齿桩折叠构象在b-折叠中，a-碳原子总是处于折叠的角上，氨基酸的R基团处于折叠的棱角上并与棱角垂直，两个氨基酸之间的轴心距为0.35nm；b-折叠有两种类型。一种为平行式，即所有肽链的N-端都在同一边。另一种为反平行式，即相邻两条肽链的方向相反b－折叠片主要特点：1.所有肽键都参与链间氢键的交联，氢键与肽链的长轴接近垂直；2.多肽主链取锯齿状折叠构象；3.侧链交替分布在片层平面的两侧；4.b－折叠片有平行式，反平行式。多肽链在折叠成球状蛋白质构象时，第一个氨基酸残基的羰基和第四个残基的氨基之间形成氢键，形成一种紧密的环,使主链结构本身以180°角回折，即b－转角。特点：存在于球状蛋白质分子表面,为非重复性结构；Gly,Pro常存在于b－转角处。蛋白质分子中，由若干个相邻的二级结构单元组合在一起，形成的有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体，称为超二级结构。蛋白质的三级结构：是指多肽链借助各种次级键盘绕成具有特殊肽链走向的紧密球状构象。特点：1.整个分子紧密、结实2.常含有结构域（domain）结构域：对于较大的蛋白质分子或亚基，多肽链在二级结构的基础上往往由两个或两个以上相对独立的三维实体（局部折叠区）缔合而成三维结构，这种相对独立的三维实体。维持蛋白质三级结构的作用力主要是非共价键：氢键、离子键、疏水键、范德华力此外还有二硫键。天然蛋白质分子受到某些物理因素或化学因素的影响时，次级键被破坏、天然构象解体，生物活性丧失。这种作用称为蛋白质变性作用。蛋白质因受某些物理或化学因素的影响，分子的空间构象被破坏，从而导致其理化性质发生改变并失去原有的生物学活性的现象称为蛋白质的变性作用。球状蛋白质通过非共价键彼此缔合在一起所形成的聚集体形式称为四级结构。其中每个球状蛋白质称为亚基或亚单位。增加CO2浓度，降低pH，能降低Hb对氧的亲和力；高浓度的氧促使CO2，H+从Hb上释放。这种现象称为波耳效应。第四章酶和一般催化剂的共性1，用量少而催化效率高；2，它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学反应平衡。3，酶能够稳定底物形成的过渡状态，降低反应的活化能，从而加速反应的进行。酶催化作用特性：1．高效性2．选择性3．反应条件温和,容易失活。4.酶活力可调节控制5.某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关。具有催化能力的蛋白质，本质是免疫球蛋白，但在易变区被赋予酶的属性，又称为催化性抗体。以共价键和酶蛋白较牢固地结合在一起,不易透析除去的辅因子,称为辅基作为酶的辅因子的有机分子，本身无催化作用，但一般在酶促反应中有传递电子、原子或某些功能基团(如参与氧化还原或运载酰基的基团)的作用。在大多数情况下，可通过透析将辅酶除去。酶作用高效率的机制中间产物学说活化能降低邻基效应和定向效应与反应过渡状态结合作用(张力学说)多功能催化作用酶催化反应机制类型(1)酸－碱催化(2)共价催化(3)金属离子催化作用提高水的亲核性能电荷屏蔽作用电子传递中间体米氏方程当反应速度等于最大速度一半时,即V=1/2Vmax,Km=[S]上式表示,米氏常数是反应速度为最大值的一半时的底物浓度。因此,米氏常数的单位为mol/L。 不同的酶具有不同Km值，它是酶的一个重要的特征物理常数。Km值只是在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有不同的Km值。Km最小的底物一般称为酶的最适底物,可以帮助判断酶的专一性Km值近似表示酶与底物之间的亲和程度：Km值大表示亲和程度小，酶的催化活性低;Km值小表示亲和程度大,酶的催化活性高。(只有k3远小于k1,k2时)Km=(k2+k3)/k1能够引起酶的抑制作用的化合物则称为抑制剂酶的抑制剂一般具备两个方面的特点：a.在化学结构上与被抑制的底物分子或底物的过渡状态相似。b.能够与酶的活性中心以非共价或共价的方式形成比较稳定的复合体或结合物。1、竞争性抑制剂加入竞争性抑制剂后，Km变大，酶促反应速度减小。某些抑制剂的化学结构与底物相似，因而能与底物竞争与酶活性中心结合。当抑制剂与活性中心结合后，底物被排斥在反应中心之外，其结果是酶促反应被抑制了。竞争性抑制通常可以通过增大底物浓度，即提高底物的竞争能力来消除。2、非竞争性抑制剂加入非竞争性抑制剂后，Km虽然不变，但由于Vmax减小，所以酶促反应速度也下降了。酶可同时与底物及抑制剂结合，引起酶分子构象变化，并导至酶活性下降。由于这类物质并不是与底物竞争与活性中心的结合，所以称为非竞争性抑制剂。如某些金属离子（Cu2+、Ag+、Hg2+）以及EDTA等，通常能与酶分子的调控部位中的-SH基团作用，改变酶的空间构象，引起非竞争性抑制。3、反竞争性抑制剂加入反竞争性抑制剂后，Km与Vmax都减小第五章核酸分为两大类.脱氧核糖核酸（DNA）核糖核酸（RNA）RNA的功能，参与蛋白质合成的主要分为mRNA、tRNA和rRNA三种。（如：蛋白跨膜运输的信号识别颗粒中的RNA）DNA的二级结构（1）DNA分子由两条多聚脱氧核糖核苷酸链(简称DNA单链)组成。两条链沿着同一根轴平行盘绕，形成右手双螺旋结构。螺旋中的两条链方向相反，即其中一条链的方向为5′→3′，而另一条链的方向为3′→5′。（2）嘌呤碱和嘧啶碱基位于螺旋的内侧，磷酸和脱氧核糖基位于螺旋外侧。碱基环平面与螺旋轴垂直，糖基环平面与碱基环平面成90°角。（3）螺旋横截面的直径约为2nm，每条链相邻两个碱基平面之间的距离为0.34nm，每10个核苷酸形成一个螺旋，其螺矩（即螺旋旋转一圈）高度为3.4nm。(教材P152有误)（4）两条DNA链相互结合以及形成双螺旋的力是链间的碱基对所形成的氢键。碱基的相互结合具有严格的配对规律，即腺嘌呤（A）与胸腺嘧啶（T）结合，鸟嘌呤（G）与胞嘧啶（C）结合，这种配对关系，称为碱基互补。A和T之间形成两个氢键，G与C之间形成三个氢键。在DNA分子中，嘌呤碱基的总数与嘧啶碱基的总数相等。DNA双螺旋的稳定性DNA双螺旋结构在生理条件下是很稳定的，维持这种稳定性的因素包括(1)两条DNA链之间形成的氢键；(2)由于双螺旋结构内部形成的疏水区，消除了介质中水分子对碱基之间氢键的影响；(3)介质中的阳离子（如Na+、K+和Mg2+）中和了磷酸基团的负电荷，降低了DNA链之间的排斥力(4)维持DNA双螺旋的力A. 氢键B.范德华引力改变介质条件和环境温度，将影响双螺旋的稳定性。C.碱基堆积力（同一条多核苷酸链上各个碱基堆积在一起时，碱基之间的范德华力）RNA的结构不分支的单链、线性多聚核糖核苷酸；核苷酸之间以3‘,5’-磷酸二酯键相连。tRNA3’端含有CpCpAOH，它是携带AA的部位真核细胞mRNA5’-端含有CAP，3’-端含有POLY（A）。原核细胞的一条mRNA通常可翻译成多个tRNA。除双螺旋结构外，DNA分子中还有三螺旋，发夹，十字，超螺旋等变异结构。核酸的变性核酸的变性是指核酸双螺旋区的多聚核苷酸链间的氢键断裂，变成单链结构的过程。变性核酸将失去其部分或全部的生物活性。核酸的变性并不涉及磷酸二酯键的断裂，所以它的一级结构(碱基顺序)保持不变。能够引起核酸变性的因素很多。温度升高、酸碱度改变、甲醛和尿素等的存在均可引起核酸的变性。DNA变性后，它的一系列性质也随之发生变化，如紫外吸收(260nm)值升高,粘度降低等。利用紫外吸收的变化，可以检测核酸变性的情况。例如，天然状态的DNA在完全变性后，紫外吸收(260nm)值增加25－40%，而RNA变性后，约增加1.1%。这种现象称为增色效应核算的复性变性DNA在适当的条件下，两条彼此分开的单链可以重新缔合成为双螺旋结构，这一过程称为复性。DNA复性后，一系列性质将得到恢复，但是生物活性一般只能得到部分的恢复。DNA复性的程度、速率与复性过程的条件有关。将热变性的DNA骤然冷却至低温时，DNA不可能复性。但是将变性的DNA缓慢冷却时，可以复性。分子量越大复性越难。浓度越大，复性越容易。此外，DNA的复性也与它本身的组成和结构有关。核算的杂交：不同来源，但具有互补序列的两条DNA或RNA单链，按碱基配对原则结合在一起，此过程称为杂交hybridization。杂交可在DNA-DNA片段之间，也可在DNA-RNA或RNA-RNA之间进行。探针（probe):probe是指一段已知序列的DNA或RNA或化学合成的寡核苷酸，用放射性同位素或生物素标记后，用于识别或“钓出”与其互补的序列。第六章有机物质在生物体内进行的氧化作用称为生物氧化，又称为组织呼吸或细胞呼吸。它主要是指糖、脂肪和蛋白质等在体内分解时逐步释放能量（ATP），最终生成CO2和H2O的过程。生物氧化的特点：1.酶促反应，条件温和。2.伴有生物还原反应。3.水可作为供氧体（加水脱氢反应中直接参与了氧化反应）。4.碳与氢的氧化不同步进行，氧化过程产生的质子和电子经载体传递后与氧结合成水。5.反应逐步进行，每一步都有特殊酶催化，每一步的产物都能分离出来，利于提高能量利用率。6.释放的能量通过与ATP合成反应偶合，生成ATP，变成生物体可直接利用的能量。生物氧化中的脱氢反应1.单纯脱氢如：烷基脱氢氧化成烯醇脱氢氧化成醛2.加水脱氢如：酶催化的醛氧化成酸HOH︱H2O︱R－C＝OR－C＝O＋2H＋＋2e酶各种脱氢反应中产生的质子和电子最终在氧化酶的催化下和氧结合形成水。生物氧化中CO2生成的方式1.直接脱羧:NH2︱RCHCOOHRCH2NH2+CO2氨基酸脱羧酶 2.氧化脱羧:氧化脱羧：呼吸链：代谢物脱下的成对氢原子通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水，此传递链称为呼吸链，又称为电子传递链。原核生物存在于质膜，真核生物存在于线粒体内膜。分布于内膜上的电子传递酶及蛋白以超分子形式组成相对独立功能的四种复合物，它们组成一个完整线粒体呼吸链体系。递氢（电子）体：指参与呼吸链氢原子或电子传递的辅酶或辅基。如NADH（烟酰胺腺瞟呤二核苷酸）FADH2（黄素腺瞟呤二核苷酸）等。线粒体膜的结构特点外膜：酶蛋白含量少，4％，脂质较多。内膜：嵴结构，酶蛋白种类多，如：电子传递酶系列及其相关蛋白质，ATP合成酶系列，脱氢酶系列以及各种代谢物转运蛋白质等，21％。主要作用为脱氢酶和氧化还原酶催化的电子传递反应、ATP合成反应等，在生物氧化及能量转换过程中起关键作用。基质：内膜内部胶体状，富含酶及蛋白，67％，还含有DNA、RNA，核糖体蛋白等，主要作用为催化糖的有氧分解代谢。辅酶Q：又称泛醌，广泛存在于具有呼吸链的生物体内，可以在线粒体膜迅速扩散，其在电子传递中的作用是将电子从NADH-Q还原酶、琥珀酸-Q还原酶转移到细胞色素还原酶上。氧化磷酸化：当电子从NADH＋H＋或FADH2经电子传递体系传递给氧形成水的同时，伴随ADP磷酸化为ATP，此过程称为氧化磷酸化（电子传递体磷酸化或偶联磷酸化）氧化磷酸化是需氧生物细胞活动的主要能量来源。偶联部位（呼吸链与磷酸化）1.偶联部位(可以与ADP的磷酰化反应偶联的反应部位)（1）NADH与Q之间。（2）b与c之间。（3）a、a3与O2之间。2.P/O比值：P/O比值是指物质氧化时，每消耗1摩尔氧原子所消耗的无机磷（或ADP）的摩尔数，即生成的ATP的摩尔数。ATP合酶F1由5种9个亚基组成，其中B亚基催化ATP合成Oscp蛋白为能量转换通道F0疏水蛋白是与线粒体电子传递系统的连接部位两条主要的氧化呼吸链：(1)NADH氧化呼吸链：NADH＋H+→FMN→Fe-S→Q→b→Fe-S→c1→c→a→a3→O2(2)琥珀酸氧化呼吸链（FADH2氧化呼吸链）：琥珀酸→FAD→Q→b→Fe-S→c1→c→a→a3→O2呼吸链的排列顺序的确定：根据呼吸链各组分的标准氧化还原电位，由低到高的排列顺序。第七章定义：糖酵解是酶将葡萄糖降解为丙酮酸并伴随ATP生成的过程。是一切有机体中普遍存在的葡萄糖降解途径。在细胞质(胞液)中进行共分四个阶段（1）第一阶段：葡萄糖®1,6-二磷酸果糖 （2）第二阶段：1,6-二磷酸果糖¾®3-磷酸甘油醛（3）第三阶段：3-磷酸甘油醛¾®2-磷酸甘油酸（氧化和磷酸化偶连）（4）第四阶段：2-磷酸甘油酸®丙酮酸Mg2+与烯醇化酶紧密结合，而F-与Mg2+结合，则氟化物是该酶的抑制剂糖酵解中产生的能量葡萄糖+2Pi+2ADP+2NAD+2丙酮酸+2ATP+2NADH+2H++2H2O有氧时，2NADH进入线粒体经呼吸链氧化又可产生6分子ATP,再加上由底物水平的磷酸化形成的2个ATP，故共可产生2+6=8分子ATP（沈同第三版）无氧时，2NADH还原丙酮酸，生成2分子乳酸或乙醇，故净产生2分子ATP糖酵解的意义：1、糖酵解是存在一切生物体内糖分解代谢的普遍途径。2、通过糖酵解使葡萄糖降解生成ATP，为生命活动提供部分能量，尤其对厌氧生物是获得能量的主要方式。3、糖酵解途径的许多中间产物可作为合成其他物质的原料（提供碳骨架），如磷酸二羟丙酮甘油。4、是糖有氧分解的准备阶段。5、由非糖物质转变为糖的异生途径基本为之逆过程。 三羧酸循环（TCA循环）：概念：在有氧的情况下，葡萄糖酵解产生的丙酮酸氧化脱羧形成乙酰CoA。乙酰CoA经一系列氧化、脱羧，最终生成CO2和H2O并产生能量的过程，称为柠檬酸循环，亦称为三羧酸循环简称TCA循环。三羧酸循环在线粒体基质中进行。第一阶段：酵解途径第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧第三阶段：三羧酸循环和氧化磷酸化TCA经四次氧化脱氢，二次脱羧，一次底物磷酸化反应三羧酸循环的总反应式为：乙酰CoA+3NAD++FAD+GDP+Pi+2H2O2CO2+3NADH+FADH2+GTP+CoA+2H+循环有以下特点：1、乙酰CoA与草酰乙酸缩合形成柠檬酸，使两个C原子进入循环。在以后的两步脱羧反应中，有两个C原子以CO2的形式离开循环，相当于乙酰CoA的2个C原子形成CO2。2、在循环中有4对H原子通过4步氧化反应脱下，其中3对用以还原NAD+生成3个NADH+H+,1对用以还原FAD,生成1个FADH2。3、由琥珀酰CoA形成琥珀酸时，偶联有底物水平磷酸化生成1个GTP,1GTP　1ATP。4、循环中消耗两分子水（柠檬酸合成，苹果酸合成各消耗1分子水）。5、3NADH9ATP，1FADH22ATP，再加上1个GTP。6、单向进行。7、整个循环不需要氧，但离开氧无法进行。l1分子乙酰CoA通过TCA循环被氧化，可生成12分子ATP。l若从丙酮酸开始，加上纽带生成的1个NADH，则共产生12+3=15个ATP。l若从葡萄糖分解开始，共可产生(15×2)+8=38个ATP。u可见由糖酵解和TCA循环相连构成的糖的有氧氧化途径，是机体利用糖氧化获得能量的最有效的方式，也是机体产生能量的主要方式。u该循环不仅是糖彻底氧化分解的途径，也是脂肪，氨基酸及其他物质彻底氧化的必经途径。三羧酸循环的生物学意义1、与糖酵解构成糖的有氧代谢途径，为机体提供大量的能量，一分子葡萄糖经EMP、TCA循环和呼吸链氧化共可产生38个ATP。2、TCA循环是糖、脂类、蛋白质代谢联络的枢纽。由丙酮酸、草酰乙酸、乳酸等非糖物质转变成葡萄糖的过程称为糖异生作用或葡萄糖异生作用。糖异生作用是动植物体内单糖合成的中心途径，此途径的大部分反应与糖酵解的逆反应相同，但有两方面不同：1、克服糖酵解的三步不可逆反应。2、糖酵解在细胞液中进行，糖异生则分别在线粒体和细胞液中进行。糖异生作用的意义：1.糖异生作用是植物（包括动物）体内单糖合成的中心途径，许多果实成熟过程中，有机酸减少而糖增加，主要是通过这个途径。2.非糖物质为机体提供糖。人体糖异生的生理意义：1.维持血糖浓度的恒定。2.调节酸碱平衡：（1）乳酸再利用（2）促进肾小管分泌氨：饥饿®代谢性酸中毒®体液pH¯®肾小管PEP羧激酶合成®糖异生®a-酮戊二酸¯®Gln、Glu脱氨基®肾小管分泌NH3®与原尿H＋结合®排H＋保Na+。3.协助氨基酸代谢：禁食或饥饿®蛋白质降解®糖异生。嘌呤核苷酸从头合成总结嘌呤核苷酸是在磷酸核糖分子上逐步合成的。IMP的合成需5个ATP，6个高能磷酸键。AMP或GMP的合成又需1个ATP。补救合成途径 （1）虽然从头合成途径是嘌呤核苷酸的主要合成途径，但嘌呤核苷酸从头合成酶系在哺乳动物的某些组织(脑、骨髓)中不存在，细胞只能直接利用细胞内或饮食中核酸分解代谢产生的嘌呤碱或嘌呤核苷重新合成嘌呤核苷酸，称为补救合成。补救合成的过程比从头合成简单得多，消耗ATP少，且可节省一些氨基酸的消耗。有两种酶参与补救合成，腺嘌呤磷酸核糖转移酶(APRT)和次黄嘌呤－鸟嘌呤磷酸核糖转移酶(HGPRT)。补救合成同样由PRPP提供磷酸核糖。(2.)部位：脑、骨髓。(3)过程：利用嘌呤碱：生理意义：①节省能量和氨基酸的消耗。②脑、骨髓只能由此途径合成嘌呤核酸。转氨酶与转氨基作用：在氨基转移酶(aminotransferase)或转氨酶（transaminase)的作用下，α-氨基酸的α-氨基转移到α-酮酸（α-ketoacid)的酮基上，生成相应的氨基酸，原来的氨基酸则转变为α-酮酸。尿素的合成：（一）肝为尿素合成的主要器官（线粒体及胞液中）。（二）尿素合成过程－－鸟氨酸循环（ornithinecycle)学说：1932年，由HansKrebs与KurtHenseleit提出。鸟氨酸循环：鸟氨酸循环详细过程过程又称“尿素循环”。机体对氨的一种解毒方式。肝脏是鸟氨酸循环的重要器官。①NH3、CO2、ATP缩合生成氨基甲酰磷酸②瓜氨酸的合成③精氨酸的合成④精氨酸水解生成尿素总反应式：NH3+CO2+3ATP+Asp+2H2O→尿素+2ADP+2Pi+AMP+PPi+延胡索酸该循环要点：①尿素分子中的氮，一个来自氨甲酰磷酸（或游离的NH3），另一个来自天冬氨酸（Asp）；②每合成1分子尿素需消耗4个高能磷酸键；③循环中消耗的Asp可通过延胡索酸转变为草酰乙酸，再通过转氨基作用，从其他a-氨基酸获得氨基而再生；④在鸟氨酸循环中，精氨酸代琥珀酸合成酶活性相对较小，所以该酶被认为是鸟氨酸循环的限速酶饱和脂肪酸在一系列酶的作用下，羧基端的β位C原子发生氧化，碳链在α位C原子与β位C原子间发生断裂，每次生成一个乙酰COA和较原来少二个碳单位的脂肪酸，这个不断重复进行的脂肪酸氧化过程称为β-氧化.β-氧化的反应历程：